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IUCS, Fundación H. A. Barceló
Facultad de Medicina
Bioquímica – Inmunología – Nutrición
CUESTIONARIO GUÍA
ENZIMAS
1. Defina los siguientes términos:
a) Catalizador
d) Cofactor
g) Holoenzima
b) Enzima
e) Coenzima
h) Apoenzima
c) Sustrato y producto
f) Grupo prostético
i) Inhibidor
2. Dé algunos ejemplos de vitaminas, coenzimas y minerales que sean importantes en las
reacciones enzimáticas.
3. Explique por qué una enzima cataliza una reacción química.
4. Determine la clase de enzima que cataliza cada una de las reacciones siguientes:
5. En relación con el siguiente gráfico:
a. Explique qué información proporciona el siguiente
gráfico.
b. ¿Cuáles son los parámetros cinéticos de una enzima
con una cinética de Michaelis-Menten?
c. Señale en el grafico KM y V max.
d. Realice un gráfico doble recíproco (LinneweaverBurke) e indique KM y V max
6. ¿Qué significado tienen los parámetros cinéticos KM y V max?
7. Discuta cómo afectan los cambios de pH a la actividad enzimática.
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8. En el siguiente gráfico, se muestran los pH óptimos de tres enzimas ¿Qué puede decir al
respecto?
Enzima 1
Enzima 2
Enzima 3
9. Explique cuál es la influencia de las variaciones de temperatura sobre las velocidades de
reacción enzimática.
a. Dibuje un gráfico de la velocidad de reacción en función de la temperatura explicando qué
pasa a baja temperatura y alta temperatura.
b. ¿Qué es la temperara óptima?
10. Defina inhibición enzimática y explique en que se basa cada tipo de inhibición:
a. Irreversible
b. Reversible: Competitiva, no competitiva, acompetitiva
11. Distinga entre inhibición enzimática e inactivación enzimática.
12. Se quiere determinar los parámetros cinéticos de una
enzima que se comporta según el modelo de MichaelisMenten, en ausencia y en presencia de un inhibidor
enzimático. Se obtuvo el siguiente gráfico.
a. ¿Cómo calcularía los parámetros cinéticos a partir del
gráfico? ¿Qué valor calcula para los K M y las V máx?
b. Indique cuál recta corresponde a la reacción en
ausencia (control) o presencia de dos concentraciones
diferentes de un inhibidor I (I1, I2). Considere [I2] > [I1].
c. ¿Qué tipo de inhibición ocurre?
13. Completar las siguientes frases:
a. La región de la enzima que debe interaccionar el sustrato se llama ……………..
b. La especie química de vida corta que se forma después de que la enzima y el sustrato
interaccionen se llama …………………………………….
c. Debido a su estructura, un inhibidor …………………. se une al centro activo de una enzima.
d. Un inhibidor que no altera la K M de una enzima es un inhibidor de tipo………………………..
e. A mayor valor de K M, ……………. es la afinidad de una enzima por su sustrato.
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14. Indique las afirmaciones correctas y reescriba correctamente aquellas que considere falsas:
a. Una enzima presenta regulación alostérica cuando distintas sustancias compiten con el
sustrato a nivel del centro activo.
b. Se dice que una enzima se regula covalentemente cuando su actividad es modificada por
la unión de ciertos grupos químicos a residuos de aminoácidos.
c. Hablamos de zimógenos cuando una enzima presenta distintas estructuras moleculares
que catalizan la misma reacción.
d. La inducción o represión genética permite modificar la actividad de una enzima haciéndola
más o menos activa, respectivamente.
e. La presencia de isoenzimas junto con la compartimentalización celular permiten
establecer un mecanismo eficiente de regulación enzimática.
15. Los siguientes párrafos corresponden a una variedad de procesos bioquímicos celulares. Para
cada caso, indique el/los mecanismos de regulación que estarían implicados. Justifique su
elección y describa de manera sencilla, su mecanismo de acción.
a) El proceso de la coagulación implica toda una serie de reacciones enzimáticas encadenadas:
un par de moléculas iniciadoras activan por proteólisis un número algo mayor de otras
moléculas, las que a su vez activan, nuevamente por proteólisis, un número aún mayor de
otras moléculas.
b) …en el metabolismo del glucógeno hepático, el control definitivo de la glucógeno fosforilasa
vendría dado por la regulación recíproca de las actividades de la proteína-fosfatasa y la
fosforilasa quinasa…
c) La velocidad del ciclo de Krebs se controla continuamente para cumplir con las necesidades
energéticas exactas de la célula. …la isocitrato deshidrogenasa, enzima clave de la vía, es
estimulada por la presencia de ADP, que aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato. Por
contrario, el NADH inhibe la enzima por el desplazamiento directo de NAD+ …
d) Los receptores para los activadores de la proliferación de peroxisomas (PPAR) actúan como
receptores nucleares que tras la unión de su ligando funcionan como factores de trascripción.
El mecanismo preciso a través del cual los ácidos grasos poliinsaturados ω-3 mejoran el
metabolismo de las grasas aún no está del todo elucidado, si bien se sugieren que su acción
está mediada por los PPAR. ...se observó una significativa disminución en los niveles de TAG
circulantes en animales de experimentación que recibieron EPA en su dieta. EPA se asoció a la
represión de genes como acetil-CoA carboxilasa y ácido grasos sintetasa hepática, enzimas
involucradas en la síntesis de ácidos grasos.
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16. Análisis de casos prácticos
El metabolismo del etanol se produce fundamentalmente en el hígado en dos pasos: en primer
término, el etanol se oxida a acetaldehído por la enzima etanol deshidrogenasa (EDH) que
consume NAD+. El acetaldehído es un producto tóxico, sin embargo, dado que normalmente es
oxidado por la enzima aldehído deshidrogenasa (ADH) a acetato, no se observan signos de
toxicidad. El Metanol también es sustrato de la etanol deshidrogenasa, pero el producto
formado que se acumula es muy toxico.
EDH
Etanol + NAD+ à Acetaldehído + NADH + H+
ADH
Acetaldehído + NAD+ à Acetato + NADH + H+
Caso A. A un hombre de 43 años se le prescribió un fármaco para el tratamiento del
alcoholismo crónico pero se le advirtió que no consumiera alcohol durante el tratamiento.
Este fármaco inhibe en forma irreversible a la enzima aldehído deshidrogenasa y no presenta
toxicidad en ausencia de alcohol. El paciente bebió una gran cantidad de etanol en una fiesta y
tuvo que ser trasladado al hospital, donde murió esa misma noche. ¿Por qué el fármaco
resulto tóxico para este paciente?
Caso B. Una persona ingirió vino adulterado con metanol. Posteriormente debió ser
hospitalizada. Como parte del tratamiento, el medico le suministró un exceso de etanol. ¿Cuál
es el fundame nto de este tratamiento?
Caso C. Los orientales son muy sensibles a las bebidas alcohólicas. Esto se debe a que la forma
mitocondrial de la enzima aldehído deshidrogenasa de bajo KM esta ausente. Estas personas
solo poseen la enzima citosólica de alto KM. Explique la mayor susceptibilidad al alcohol en
estos individuos. ¿Qué son entre sí las formas mitocondrial y citosólica de la enzima aldehído
deshidrogenasa?
17. Enzimogrilla
1) Capacidad de un enzima para discriminar entre
sustratos o ligandos competitivos.
6) Parámetro cinético que depende de la cantidad de
enzima presente (2 palabras).
2) Modelo matemático que describe el comportamiento
de muchas enzimas, como una dependencia hiperbólica
de V versus [sustrato] (2 palabras).
7) Inhibición enzimática que se puede revertir
aumentando la concentración de sustrato.
3) Enzimas que tienen diferente estructura proteica y
catalizan la misma reacción.
4) Zona de la enzima donde se une el sustrato para
transformarse en producto (2 palabras).
5) Parámetro cinético relacionado con la afinidad de la
enzima por el sustrato.
8) Inhibición enzimática que no se puede revertir
aumentando la concentración de sustrato (2 palabras).
9) Ión inorgánico o coenzima necesaria para la actividad
enzimática.
10) Molécula que modula a una enzima, por la unión no
covalente, en un sitio distinto del sitio activo (2 palabras)
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