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Primer Parcial Remedial de Bioquímica
Facultad de Medicina UANL
1. Aminoácidos
2. Estructura de las proteínas
3. Proteínas globulares
4. Proteínas fibrosas
5. Enzimas
6. Bioenergética y fosforilación oxidativa
7. Carbohidratos
Georgina Hernández Ramírez
Aminoácidos
1. ¿Cuál es la característica estructural común de las
proteínas?
2. ¿Cómo está constituido un aminoácido?
3. ¿Cuál aminoácido tiene un grupo amino
secundario?
4. A pH fisiológico (7.4) el grupo carboxilo está...
5. A pH fisiológico (7.4) el grupo amino está...
6. En las proteínas el grupo amino y el grupo carboxilo
están unidos comúnmente ¿por cuál tipo de enlace?
7. El enlace peptídico de las proteínas no está
disponible para reacción química pero sí para...
8. El papel que desempeña un aminoácido en una
proteína está dictado por...
9. Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a las
propiedades de sus cadenas laterales, ¿cuál es la
clasificación?
10. ¿A qué hace referencia la propiedad 'polar'?
11. ¿A qué hace referencia la propiedad 'NO polar'?
12. Los aminoácidos de cadena lateral NO polar
promueven...
13. En las proteínas No polares que se encuentran en
disoluciones acuosas (ambiente polar)...
14. ¿Qué propiedad de la cadena lateral es la que le da
forma tridimensional a la proteína No polar?
15. Cuando la proteína es No polar y está en un
ambiente hidrófobo (como la membrana), ¿dónde se
encuentran los grupos R?
16. La drepanocitosis (anemia drepanocítica) es una
enfermedad de los eritrocitos que resulta de la
sustitución de...
17. La estructura fibrosa del colágeno se debe a...
18. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos NO polares
(hidrófobos)?
19. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos Polares sin
carga (hidrófilos)?
20. ¿Por qué es importante la cadena lateral de la
Cisteína?
21. Muchas proteínas extracelulares son estabilizadas
por enlaces disulfuro, ¿cuál es un ejemplo clásico?
Georgina Hernández Ramírez
Que son polímeros lineales de aminoácidos.
Un grupo carboxilo (-COO), un grupo amino (-NH3) y
un grupo R
La prolina
Negativamente cargado
Positivamente cargado
Por enlace peptídico
La formación de enlaces de hidrógeno
Las cadenas laterales (grupo R)
Polares y No polares
A que los aminoácidos laterales tienen una
distribución NO uniforme de los electrones; como los
ácidos y las bases.
A que los aminoácidos tienen una distribución
uniforme de los electrones.
Las interacciones hidrófobas
La cadena lateral de aminoácidos tiende a agruparse
en el INTERIOR de la proteína.
Su hidrofobicidad cuando está en una disolución
acuosa.
En la superficie exterior de la proteína.
Un aminoácido polar (glutamato) por un No polar
(Valina)
La geometría única de la prolina, gracias a que tiene
un grupo amino secundario.
Son 9: Glicina-Alanina-Valina-Leucina-IsoleucinaFenilalanina-Triptófano-Metionina-Prolina.
Son 6: Serina-Treonina-Tirosina-AsparraginaGlutamina-Cisteína.
Porque contiene un grupo sulfhidrilo (-SH) que es un
componente del sitio activo de muchas enzimas.
La albúmina, proteína del plasma sanguíneo que
funciona como transportadora para una diversidad de
moléculas.
22. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales
ácidas (polar con carga negativa)?
23. ¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido
aspártico?
24. ¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido
glutámico?
25. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales
básicas (polar cargado positivamente)?
26. Los ácidos se definen como donantes de
protones...
27. Las bases se definen como aceptoras de protones
por lo que...
28. La concentración de protones en disoluciones
acuosas se expresa...
29. La relación cuantitativa entre el pH de la disolución
y la concentración de un ácido débil y su base
conjugada se describe como...
30. ¿Cómo se formula la ecuación de HendersonHasselbalch?
31. ¿Cómo se le llama a la disolución que resiste el
cambio de pH después de una adición de un ácido o
una base?
32. ¿Qué es amortiguación?
33. ¿Cómo se le llama a la propiedad del pH a la cual
un aminoácido es eléctricamente neutro?
34. La carga de las proteínas es negativa, entonces en
un campo eléctrico las proteínas se desplazarán...
35. Variaciones en los patrones de movilidad de las
proteínas hacia el electrodo positivo...
36. ¿Qué es un anfótero?
37. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos esenciales?
38. Las cadenas No polares se encuentran en...
39. Las cadenas polares No cargadas y cargadas [+] y [] se encuentran en...
40. Cuando los aminoácidos se protonan pueden
liberar...
Georgina Hernández Ramírez
Ácido aspártico y ácido glutámico.
Aspartato
Glutamato
Histidina-Lisina-Arginina
Por lo que quedan cargados negativamente.
Se cargan positivamente.
Como pH
La ecuación de Henderson-Hasselbalch
pH= log 1/[H+] ---- pH= -log[H+]
Tampón
La capacidad de tamponamiento.
Punto isoeléctrico= la suma de las cargas positivas es
igual a la suma de las cargas negativas.
Al electrodo positivo a una velocidad determinada por
su carga neta negativa.
Sugieren que hay ciertas enfermedades en el
organismo.
Una sustancia que puede actuar como un ácido o
como una base.
Son 10: Leucina-Isoleucina-Fenilalanina-MetioninaTriptófano-Valina-Treonina-Arginina-Histidina-Lisina
El interior de las proteínas que funcionan en un
ambiente acuoso y en la superficie de las proteínas
cuando interaccionan con lípidos.
El exterior de las proteínas que funcionan en un
ambiente acuoso y en el interior de las proteínas
asociadas a las membranas (lípidos)
H+ (protones) y actuar como ácidos débiles (bases)
Estructura de las proteínas
1. ¿Cuáles son los niveles de organización de las
moléculas proteicas?
2. La estructura primaria de las proteínas ¿cómo está
constituida?
3. ¿De qué sirve conocer la estructura primaria de las
proteínas?
4. ¿Cómo está organizada la hélice alfa?
5. ¿Cómo está organizada la lámina beta?
6. ¿Cómo se conforma un enlace peptídico?
7. ¿Qué es un polipéptido?
8. Los enlaces peptídicos no se rompen durante...
9. ¿Cómo se leen las secuencias de aminoácidos?
10. ¿Qué es la isomería Cis-Trans?
11. ¿Cuáles son las características del enlace
peptídico?
12. ¿Qué es un enlace Trans?
13. ¿Qué es un enlace Cis?
14. ¿Cuál es la polaridad del enlace peptídico?
15. El grupo amino y carboxilo de los enlaces
peptídicos ¿son polares?
16. ¿Qué tipo de análisis se utiliza para identificar y
cuantificar los aminoácidos de una estructura
primaria?
17. ¿Qué es la secuenciación?
18. ¿Qué reactivo se utiliza para la secuenciación de
aminoácidos?
19. ¿Cómo se les llama a las enzimas que hidrolizan
enlaces peptídicos?
20. ¿Qué enzimas cortan en fragmentos más
pequeños a los polipéptidos?
Georgina Hernández Ramírez
Primario, secundario, terciario y cuaternario.
Por una secuencia lineal de aminoácidos.
Para diagnosticar enfermedades que provocan
secuencias anómalas de aminoácidos provocando un
plegamiento inadecuado, pérdida o deterioro de la
función normal.
Es un motivo secundario. Los aminoácidos en una
hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal
dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta.
Es una estructura secundaria hidrófoba. Se forma por
el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma proteína.
Uniones amida entre el grupo alfa-carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro.
La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces
peptídicos que forman una cadena no ramificada.
La desnaturalización de las proteínas
Desde el extremo N-terminal hasta el extremo Cterminal del péptido.
Es un tipo de estereoisomería de los alquenos y
cicloalcanos.
Carácter parcial de doble enlace, es rígido y planar.
Generalmente es un enlace trans.
Los grupos R están en el lado opuesto del doble enlace
del polipéptido.
Los grupos R están en el mismo lado del doble enlace
del polipéptido.
No están cargados y no acepta ni liberan protones a lo
largo del intervalo de pH 2 a 12.
Sí. Están involucrados en enlaces de Hidrógeno lo que
da estructura a las alfa-hélices y láminas Beta.
Espectrofotometría, midiendo la cantidad de luz
absorbida por el derivado de la ninhidrina.
Es un proceso gradual de identificación de
aminoácidos específicos en cada posición de la
cadena peptídica.
Reactivo de Edman. (Fenilisotiocianato)
Peptidasas (proteasas)
Las exopeptidasas y las endopeptidasas.
21. Las exopeptidasas cortan los extremos de las
enzimas y son de dos tipos, ¿cuáles son?
22. ¿Cuáles son las enzimas que cortan proteínas en
sus partes intermedias?
23. ¿Cómo se origina la estructura secundaria de una
proteína?
Aminopeptidasas y carboxipeptidasas.
24. ¿Cuáles son los ejemplos de estructura secundaria
en las proteínas?
25. El colágeno es un ejemplo de...
26. La hélice alfa es componente principal de...
27. ¿Cuántos aminoácidos contiene cada vuelta de
hélice alfa?
28. ¿Cuáles aminoácidos alteran la hélice alfa?
Las hélices alfa, láminas Beta y giros Beta.
40. ¿Qué sucede si una proteína se desnaturaliza?
Provoca el desplegamiento y la desorganización de la
estructura secundaria y terciaria de dicha proteína.
Potencian su solubilidad en un ambiente acuoso.
Las endopeptidasas
Cuando el esqueleto peptídico forma ordenaciones
regulares de aminoácidos localizados cerca uno de
otro en la secuencia lineal.
Cadena o hélice alfa.
ratinas: Pelo y piel; mioglobina (globina)
3,6 aminoácidos.
La prolina, glutamato, aspartato, histidina, lisina,
arginina, triptófano, valina e isoleucina.
29. ¿Qué hacen los giros Beta?
Invierten la dirección de una cadena polipeptídica
llevándola a adoptar una forma globular compacta.
30. Generalmente los giros beta están compuestos por Por 4. Comúnmente Prolina o Glicina.
¿cuántos aminoácidos?
31. ¿Mediante qué se estabilizan los giros Beta?
La formación de puentes de Hidrógeno y enlaces
iónicos.
32. ¿Qué son los dominios en el polipéptido?
Unidades funcionales y estructurales tridimensionales
fundamentales de éste.
33. ¿Qué son los motivos en un polipéptido?
Son estructuras supersecundarias combinadas (hélices
alfa-láminas Beta en secuencias no repetitivas)
34. ¿A qué se refiere estructura terciaria en las
Al plegamiento de los dominios y a su disposición final
proteínas?
en el polipéptido.
35. ¿Quién contiene un número limitado de motivos y Las proteínas que se unen al ADN. El motivo hélicecuál es el más común?
asa-hélice.
36. ¿Cuál es el motivo más común en el ADN y cómo
El motivo hélice-asa-hélice; funciona como factor de
se expresa?
transcripción.
37. ¿Cuál es la longitud del polipéptido que consta de
De más de 200 aminoácidos.
dos o más dominios?
38. ¿Qué interacciones cooperan para estabilizar las
1. Puentes disulfuro
estructuras terciarias de las proteínas globulares?
2. Interacciones hidrófobas
3. Puentes de Hidrógeno
4. Interacciones iónicas.
39. ¿Cómo contribuye el puente disulfuro en la
Evitando que se desnaturalice en el ambiente
estabilidad tridimensional de la molécula proteica?
extracelular.
41. ¿Qué hacen los puentes de hidrógeno en la
estabilidad de las proteínas?
42. ¿Qué desnaturaliza a una proteína?
Georgina Hernández Ramírez
El calor, los disolventes orgánicos, la mezcla mecánica,
los ácidos o las bases fuertes, los detergentes y los
iones de metales pesados como el plomo y el
mercurio.
43. ¿Qué sucede cuando una proteína se ha
desnaturalizado?
44. ¿Qué hacen las chaperoninas?
45. ¿A qué se refiere la estructura cuaternaria de las
proteínas?
46. ¿Cómo se denomina a las proteínas que consisten
en una sola cadena polipeptídica?
47. ¿Qué son las isoformas peptídicas?
48. Si una isoforma peptídica funciona como enzima
se le llama...
49. ¿A qué tipo de proceso se debe el plegamiento de
una proteína?
50. Cuando se acumulan proteínas mal plegadas en el
espacio intra o extracelular se generan...
51. El plegamiento anómalo puede deberse ¿a qué
factores?
52. Las amiloides son proteínas insolubles y pueden
generar enfermedades, cita un ejemplo.
53. ¿Qué es Prionosis?
54. ¿Qué es un prión?
55. La PrP (proteína priónica) es un agente causal de
encefalopatías, ¿cuáles?
56. La proteína infecciosa PrP es resistente a la
degradación proteolítica, cuando es infecciosa ¿qué
hace?
57. ¿Cuál es el resultado actual (2013) de las
encefalopatías espongiformes transmisibles?
58. ¿Qué es CONFORMACIÓN NATIVA?
59. ¿Qué determina la estructura tridimensional única
de la conformación nativa?
60. ¿Qué estabiliza a la estructura cuaternaria de las
proteínas?
61. La conformación nativa puede ser...
62. ¿Cuáles pueden ser las funciones biológicas de las
proteínas?
Georgina Hernández Ramírez
Idealmente vuelve a su estado normal al retirarse el
desnaturalizante. Pero la mayoría permanece
desordenada permanentemente.
Es un grupo especializado de proteínas que aseguran
el plegamiento correcto de los polipéptidos.
A la agrupación de dos o más cadenas de polipéptidos
que pueden ser idénticas o no tener ninguna relación.
Proteínas monómeros.
Proteínas que realizan la misma función pero con
estructura primaria diferente.
Isoenzima
Proceso complejo de ensayo y error.
Enfermedades como la Amiloidosis y Prionosis.
Mutación de un gen concreto o puede ocurrir
espontáneamente.
Enfermedad de Alzheimer: causada por un amiloide
Beta de 40 a 42 residuos de aminoácidos y también
por ovillos neurofibrilares (proteína tau) en el cerebro.
Se refiere a enfermedades producidas por priones.
Una proteína patógena (PrP) que tiene alterada su
estructura terciaria y como agente infeccioso sólo está
compuesta por aminoácidos.
1. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob
2. La tembladera de las ovejas
3. La encefalopatía espongiforme bovina (vacas locas)
Forma agregados insolubles de fibrillas similares al
amiloide.
Son mortales y no se dispone de tratamiento para
cambiar este pronóstico.
Es la estructura proteica completamente plegada y
funcional.
Su estructura primaria (secuencia de aminoácidos)
1. Interacciones hidrófobas
2. Puentes de Hidrógeno
3. Interacciones electrostáticas.
Fibrosa o Globular
1. Catálisis
2. Protección
3. Regulación
4. Transducción de señal
5. Almacenamiento
6. Estructural
7. Transporte
Proteínas globulares
1. ¿Qué son las hemoproteínas?
2. ¿Qué es un grupo prostético?
3. ¿Qué son las heteroproteínas (proteínas
conjugadas)?
4. Menciona los tipos de heteroproteínas que pueden
encontrarse en el organismo.
5. ¿Cómo está constituida una fosfoproteína? Cita un
ejemplo
Son proteínas especializadas que contienen un grupo
hemo como grupo prostético estrechamente unido.
Es el componente no aminoacídico que forma parte
de la estructura de las heteroproteínas o proteínas
conjugadas, estando unido covalentemente a la
apoproteína.
Son moléculas que presentan una parte proteica y
parte no proteica menor llamada grupo prostético.
Esto las diferencia de las proteínas simples u
holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican en
función del grupo prostético.
1. Fosfoproteínas
2. Glucoproteínas
3. Lipoproteínas
4. Nucleoproteínas
5. Cromoproteínas
Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido.
Enzimas (caseína alfa, beta y gamma).
6. ¿Cómo está constituida una glucoproteína? Cita un
ejemplo
Glúcido unido covalentemente a la proteína.
Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de
coagulación etc. Destacan las inmunoglobulinas.
7. ¿Cómo está constituida una lipoproteína? Cita un
ejemplo
Lípido más proteína. Abundan en las membranas
mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los
quilomicrones.
8. ¿Cómo está constituida una nucleoproteína? Cita
un ejemplo
Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que
presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN
(cromosomas).
9. ¿Cómo está constituida una cromoproteína? Cita un Se caracterizan porque la fracción no proteica
ejemplo
presenta coloración debido a la presencia de metales.
Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina),
almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que
intervienen en la transferencia de electrones
(citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales
(rodopsina, iodopsina).
10. ¿Cómo está constituido el grupo hemo?
Por protoporfirina IX y hierro ferroso (Fe2+)
11. El grupo prostético hemo se encuentra
La hemoglobina, presente en los eritrocitos.
principalmente en...
12. ¿Cuáles son las características del grupo hemo?
Tiene propiedades apolares, aunque también tiene
cargas negativas, por lo que tiene también un extremo
polar. El grupo hemo se localiza entre las estructuras
terciarias de las cadenas polipeptídicas y se sitúa en
un bolsillo hidrofóbico.
13. ¿Cuáles son las heteroproteínas más abundantes
La hemoglobina y la mioglobina.
en el ser humano?
Georgina Hernández Ramírez
14. ¿Cuál es la función del grupo hemo presente en la
hemoglobina?
Almacenar y transportar oxígeno molecular de los
pulmones hacia los tejidos y dióxido de carbono desde
los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los grupos
hemo son los responsables del color rojo de la sangre.
15. ¿Para qué sirve el grupo hemo en la hemoglobina
y la mioglobina?
16. ¿Cómo se mantiene el hierro en el centro de la
molécula de hemo?
Para unir reversiblemente al oxígeno
17. ¿Dónde se encuentra la mioglobina?
18. ¿Cuál es la función de la mioglobina?
En el músculo cardíaco y el músculo esquelético.
Como depósito y transportador de oxígeno,
aumentando la velocidad del transporte de oxígeno
en la célula muscular.
19. ¿Cómo está compuesta la mioglobina?
El interior de la molécula está compuesto casi por
completo por aminoácidos no polares. Lo que la hace
hidrófoba, y los aminoácidos cargados o polares están
en la superficie de la molécula formando puentes de
Hidrógeno entre sí o con el agua.
Exclusivamente en los eritrocitos
Transportar oxígeno desde los pulmones a los
capilares de los tejidos y dióxido de carbono a los
pulmones.
La hemoglobina
20. ¿Dónde se encuentra la hemoglobina?
21. ¿Cuál es la función de la hemoglobina?
22. ¿Cuál estructura es más compleja, la hemoglobina
o la globina?
23. ¿Cuál es la estructura de la hemoglobina?
24. ¿Qué otro tipo de enlaces se mantienen en los
dímeros de la hemoglobina?
25. Cuando los dímeros de la hemoglobina se
desplazan, ¿qué tipo de enlaces los mantiene unidos?
26. Las interacciones entre los dímeros de la
hemoglobina hacen que ésta tome posiciones
relativas, menciona sus nombres.
27. ¿Qué significa forma T y forma R en la
hemoglobina?
28. ¿Cuál forma de la hemoglobina tiene más afinidad
por el Oxígeno?
29. ¿Cuántos grupos hemo tiene una molécula de
mioglobina y cuántos la hemoglobina?
30. ¿A qué se refiere la curva de disociación del
oxígeno?
31. ¿Qué forma tiene la curva de disociación de la
mioglobina?
32. ¿Qué forma tiene la curva de saturación de la
hemoglobina?
Georgina Hernández Ramírez
Mediante enlaces entre los cuatro nitrógenos del
anillo de porfirina. En el centro de este anillo se
encuentra el átomo de hierro.
Cuaternaria. Dos dímeros idénticos (AlfaBeta)1 y (Alfa
Beta)2, que se mantienen unidos principalmente por
interacciones hidrofóbicas.
Enlaces iónicos y puentes de hidrógeno
Por enlaces polares
Desoxihemoglobina (Forma T) y
Oxihemoglobina (Forma R).
T= Tensa y R= Relajada
La forma R
Mioglobina: 1;
Hemoglobina: 4
Al grado de saturación (Y) medido a diferentes
presiones parciales de Oxígeno (pO2).
Hiperbólica
Sigmoidea
33. ¿Cómo explica la forma hiperbólica de la curva de
disociación del Oxígeno en la mioglobina?
34. ¿Cómo explica la forma sigmoidea de la curva de
disociación del Oxígeno en la hemoglobina?
35. ¿A qué hace referencia 'efectores alostéricos'
36. La capacidad de la hemoglobina para unir O en
forma reversible se ve afectada por...
37. ¿Cuál es el conjunto de efectores alostéricos que
afectan la capacidad de la hemoglobina para unir
oxígeno?
38. La Mioglobina no se ve afectada por...
39. ¿Cómo se expresa la interacción hemo-hemo?
40. En el pulmón, la concentración de oxígeno es
elevada lo que hace que...
41. ¿Qué provoca la disminución en la afinidad por el
oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma T)?
42. En los tejidos periféricos la hemoglobina se relaja
(oxihemoglobina) y...
43. ¿Qué provoca el aumento en la afinidad por el
oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma R)?
44. ¿Qué compuesto químico es el principal tampón
sanguíneo?
45. En capilares de tejidos METABOLICAMENTE
ACTIVOS la concentración de CO2 y de H+ es superior a
la que hay en ...
46. El pH es superior en los pulmones y ¿qué sucede
en los tejidos?
47. Un aumento en la concentración de H+ provoca...
48. Es el fosfato orgánico más abundante en los
eritrocitos, además de que es un REGULADOR
IMPORTANTE de la unión del O a la Hb, ¿cómo se
llama?
49. Disminuye la afinidad por el O en la HB, porque se
une a la desoxihemoglobina, ¿cómo se llama?
50. Una molécula de 2,3-BPG se une a una cavidad en
el centro del tetrámero de desoxihemoglobina, ¿qué
hay en esta cavidad?
51. ¿Cuándo se expulsa el 2,3-BPG del tetrámero de la
HB?
Georgina Hernández Ramírez
Porque la mioglobina une de manera reversible una
sola molécula de Oxígeno. El equilibrio se desvía a la
derecha o a la izquierda a medida que se añade o se
retira Oxígeno del sistema.
Indica que las unidades cooperan en la unión del
Oxígeno. Una molécula de O2 se une a un grupo hemo
esta unión aumenta la afinidad del resto de los grupos
hemo. Interacción hemo-hemo.
A 'otro sitio'
Efectores alostéricos
Presión parcial del Oxígeno (pO2), el pH ambiental, la
presión parcial del Dióxido de carbono (pCO2) y la
disponibilidad de 2,3-bisfosfoglicerato.
Los efectores alostéricos
Que la 4ª molécula de O2 tiene 300 veces más afinidad
que la 1ª molécula de O2 en la hemoglobina.
la hemoglobina se sature de oxigeno (forma T)
Cuando se reduce el pH o cuando la hemoglobina está
en presencia de mayor presión parcial de Dioxido de
carbono (pCO2)
Libera gran parte del oxígeno para que se utilice en el
metabolismo oxidativo de los tejidos.
Cuando aumenta el pH o cuando la hemoglobina está
en presencia de menor presión parcial de Dioxido de
carbono (pCO2)
El bicarbonato
Los capilares alveolares de los pulmones.
Hay menor pH
Disminución del pH sanguíneo, lo que hace que los
grupo hemo se 'carguen' para formar enlaces iónicos
que estabilizarán la forma T de la hemoglobina y
disminuyen la afinidad por el O2
2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG)
El 2,3-bisfosfglicerato (2,3-BPG)
Diversos aminoácidos cargados positivamente que
forman enlaces iónicos con los grupos fosfato de
2,3-BPG.
Cuando se oxigena la Hb
52. ¿Por qué aumenta la concentración de 2,3-BPG en
los eritrocitos?
53. ¿Qué enfermedades se manifiestan como indicio
de que hay alta concentración de 2,3-BPG en la Hb?
54. ¿Qué sucede con el enfisema pulmonar o estar
expuesto a altitudes elevadas?
55. ¿Qué sucede en la anemia crónica?
56. El 2,3-BPG es esencial para la función normal de
transporte de oxígeno de la Hb. ¿Qué sucede cuando
se almacena la sangre en los bancos de sangre?
57. La sangre que se transfunde a un enfermo grave
puede hacer que su vida esté en peligro porque esta
sangre recupera su 2,3-BPG ¿entre qué horas puede
suceder?
58. ¿Qué otro elemento estabiliza la forma T de la
hemoglobina?
59. El monóxido de carbono (CO) se une
estrechamente al Hierro de la Hemoglobina dando por
resultado...
60. La afinidad de la Hemoglobina por el monóxido de
carbono (CO) es...
61. Habiendo más CO en la Hemoglobina impide que...
62. Concentraciones diminutas de CO en el ambiente
producen...
63. ¿En qué tipo de pacientes se encuentra elevada la
monoxihemoglobina de carbono?
64. ¿Cómo se trata el envenenamiento por monóxido
de carbono (CO)?
65. ¿Qué efectos produce el Oxígeno al 100% cuando
hay envenenamiento por CO?
66. ¿Qué elementos transporta la hemoglobina?
67. ¿Cuál es la función del Óxido Nítrico en al Hb?
68. Las Hemoglobinas son una familia de proteínas
relacionadas funcional y estructuralmente, ¿cuáles
son?
69. La hemoglobina menor Hb A, está compuesta
por...
70. La hemoglobina menor Hb A2, está compuesta
por...
71. La hemoglobina menor Hb F, está compuesta por...
72. La hemoglobina menor Hb A1c, está compuesta
por...
Georgina Hernández Ramírez
Como respuesta a la hipoxia crónica. (privación de
oxígeno)
1. Enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC)
2. Anemia crónica
La Hb circulante puede tener dificultad para recibir
oxígeno, porque el 2,3-BPG está en concentraciones
altas favoreciendo la forma T.
Hay número menor de eritrocitos que suministren el
oxígeno a los tejidos y están elevados los niveles de
2,3-BPG favoreciendo la forma T de la Hb
Disminuye el 2,3-BPG, la sangre se vuelve
anómalamente afín por el oxígeno no descargando el
oxígeno adecuadamente a los tejidos.
6 a 24 horas
El dióxido de carbono (CO2)
Monoxihemoglobina de carbono
(carboxihemoglobina)
220 veces mayor que por el Oxígeno
Los tejidos reciban oxígeno.
Concentraciones tóxicas de monoxihemoglobina de
carbono en la sangre.
Los fumadores los cuales están expuestos a hipoxia
celular y daño celular directo mediado por CO.
Con Oxígeno 100% a alta presión (oxígeno-terapia
hiperbárica)
Facilita la disociación del CO de la hemoglobina.
Oxígeno O2, Dióxido de carbono CO2, Monóxido de
carbono CO y Óxido Nítrico gaseoso NO.
Es potente vasodilatador. Se capta o se libera de los
eritrocitos, modulando su disponibilidad e influye en
el diámetro de los vasos sanguíneos.
-Hb A
-Hb A2
-Hb F
-Hb A1c
Dos polipéptidos globina Alfa y dos polipéptidos
globina Beta
2 globinas Alfa y 2 globinas Delta
Dos globina Alfa y dos globina Gamma.
Dos globinas Alfa y dos globinas Beta-glucosa
73. ¿Cuál Hb menor se sintetiza en el embrión durante
las primeras 4 semanas y dónde?
74. En la 5ª semana de gestación le sitio de síntesis de
globina se encuentra en el hígado y de ahí pasa a...
75. Al 8º mes de gestación se inicia la síntesis ¿de qué
tipo de hemoglobina?
76. La Hb F tiene más afinidad por el oxígeno que la
Hb A, ¿por qué?
77. La mayor afinidad de la Hb F por el oxígeno en el
feto...
78. La Hb A,1c se encuentra en personas con diabetes
mellitus, ¿por qué?
79. ¿Cómo se organizan los genes de las globinas?
80. ¿Cuál es el gen de la familia génica alfa?
81. ¿Cuál es el gen de la familia génica Beta?
82. ¿Dónde se sintetizan las globinas?
83. ¿Qué son las hemoglobinopatías?
84. ¿Cuáles hemoglobinopatías se conocen?
85. ¿Con qué otro nombre se le conoce a la anemia
drepanocítica (HB S)?
86. En la drepanocitosis ¿qué globina se ve afectada?
87. ¿Cuáles son los síntomas de la drepanocitosis?
88. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato
en la drepanocitosis?
89. ¿Cuál es una de las manifestaciones estructurales
de la drepanocitosis?
90. ¿Cuál sería un tratamiento para la drepanocitosis?
Georgina Hernández Ramírez
La Hb Gower 1, en el saco vitelino. (dseta)
La médula ósea, produciendo la hemoglobina F
La Hb A que va sustituyendo a la Hb F
Porque la HB F se une débilmente a 2,3-BPG
Facilita la transferencia del oxígeno desde la
circulación materna hasta los eritrocitos del feto a
través de la placenta.
Porque su Hb se encuentra en contacto con
concentraciones elevadas de glucosa.
En familias génicas: familia génica alfa y familia génica
beta.
El gen 16, que también contiene el gen dseta (Hb
Gower 1) de las primeras semanas del embrión.
Cromosoma 11, y también otros 4 genes: el épsilon,
dos gamma y el delta.
En los eritrocitos
Familia de trastornos genéticos causados por la
producción de una molécula de hemoglobina anómala
o por la síntesis de cantidades insuficientes de Hb
normal.
1. Anemia drepanocítica,
2. Enfermedad causada por hemoglobina C,
3. Enfermedad por hemoglobina SC,
4. Metahemoglobinemias,
5. Talasemias
Drepanocitosis
La globina beta
Dolor, anemia hemolítica crónica con
hiperbilirrubinemia, aumento en la sensibilidad de a
las infecciones, síndrome torácico agudo, ictus,
disfunción esplénica y renal y cambios óseos.
La valina. Dando lugar a eritrocitos de forma alterada
(falciforme) que muchas veces bloquean el flujo
sanguíneo de los capilares provocando anoxia
localizada que causa dolor y finalmente la muerte.
Eritrocitos de forma alterada (falciforme) que muchas
veces bloquean el flujo sanguíneo de los capilares
provocando anoxia localizada que causa dolor y
finalmente la muerte.
Hidratación adecuada, analgésicos, transfusiones,
medicamento: hidroxiurea (antitumoral) ya que
aumenta los niveles circulantes de Hb F que reducen
los eritrocitos falciformes.
91. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato
en la enfermedad causada por la hemoglobina C?
92. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato
en la enfermedad causada por la hemoglobina SC?
93. Las Metahemoglobinemias se caracterizan por...
94. ¿Qué son las talasemias?
95. La manifestación física de las talasemias Beta
aparecen después del nacimiento, ¿por qué?
96. ¿A qué hace referencia el síndrome
hemosiderosis?
97. Las talasemias Alfa se manifiestan a varios niveles
dependiendo de las mutaciones delecionales...
menciona tales manifestaciones.
98. Las hemoglobinopatías que dan por resultado
mayor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por...
99. Las hemoglobinopatías que dan por resultado
menor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por...
100. La acidosis reduce la solubilidad...
101. Al aumentar el porcentaje de saturación...
102. En la Hemoglobina Helsinki ¿la lisina es sustituida
por...?
Georgina Hernández Ramírez
La Lisina. Esto hace que la Hb C se mueva despacio,
provocando anemia hemolítica crónica relativamente
suave. No precisan tratamiento específico.
Algunas veces la Valina otras la Lisina.
'cianosis chocolate', sangre de color chocolate,
ansiedad, cefaleas y disnea. Tratamiento: azul de
metileno que se oxida a medida que se reduce el Fe3+
Enfermedades hemolíticas hereditarias, que se
manifiestan con un desequilibrio en la síntesis de
cadenas de globina.
Porque el gen de la globina Beta se expresa en etapa
tardía fetal.
A la sobrecarga de hierro en la Hb
1. Portador silencioso: defecto en una globina alfa.
2. Rasgo de talasemia alfa: defecto en dos globinas
alfa.
3. Enfermedad de Hb H (B4): tres genes alfa
4. Enfermedad Hb Bart (Gamma4): los 4 genes
defectuosos.
Mayor producción de eritrocitos.
Anemia
Hemoglobina S (drepanocitosis)
la hemoglobina aumenta la afinidad por el Oxígeno
La metionina, que provoca mayor afinidad por el
Oxígeno y menor suministro de éste a los tejidos
(forma T)
Proteínas fibrosas
1. Ejemplos de proteínas fibrosas
2. ¿Cuál es la proteína más abundante en el cuerpo
humano?
3. ¿Cómo está constituido estructuralmente el
colágeno?
4. El colágeno se encuentra por todo el organismo,
pero ¿a qué se debe su variedad de tipos y
organización?
5. El colágeno puede ser como un gel, ¿dónde?
6. Cuando el colágeno se empaqueta en fibras
paralelas y apretadas da gran fuerza, ¿en dónde?
7. ¿En qué parte el colágeno está apilado para permitir
la transmisión de la luz con un mínimo de dispersión?
8. ¿Dónde se encuentra el colágeno como fibras
dispuestas en ángulo unas con otras para resistir la
fricción mecánica en cualquier dirección?
9. La superfamilia de proteínas del colágeno ¿de
cuántos tipos consta?
10. ¿Cómo se mantienen unidas las tres cadenas alfa
del colágeno?
11. Una variación en la secuencia de aminoácidos de
las cadenas alfa provocan propiedades ligeramente
diferentes del colágeno, ¿cuál es el tipo de colágeno
más frecuente?
12. El colágeno tipo II está constituido por...
13. ¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de
fibrillas?
14. ¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de
redes?
15. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo I?
16. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo II?
El colágeno y la elastina
El colágeno
Por tres cadenas alfa enrolladas una sobre otra en una
triple hélice.
Al papel estructural que juega en un órgano concreto.
Como en la matriz extracelular y el humor vítreo del
ojo.
En los tendones
En la córnea
En el hueso
De más de 20 tipos de colágeno
Por medio de enlaces de Hidrógeno entre las cadenas
El colágeno tipo I que contiene dos cadenas alfa 1 y
una cadena alfa 2
Tres cadenas alfa 1
El tipo I-II-III
El colágeno tipo IV y VII
Se distribuye en la piel, hueso, tendón, vasos
sanguíneos, córnea.
Cartílago, discos intervertebrales, cuerpo vítreo
(espacio entre el iris y la córnea)
17. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo III? Está en vasos sanguíneos y piel fetal.
18. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo
Está en la membrana basal
IV?
19. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo
Por debajo del epitelio escamoso estratificado.
VII?
20. ¿Cuáles son los tipos de colágeno asociados a las
Los tipo IX y XII
fibrillas?
21. El colágeno está formado principalmente ¿por
Prolina y glicina
cuáles aminoácidos?
22. La mayor parte de la cadena alfa del colágeno se
Glicina, Prolina e Hidroxiprolina o hidroxilisina
considera como un politripéptido, ¿cuál es su
conformación habitual?
Georgina Hernández Ramírez
23. ¿Dónde se sintetiza el colágeno?
24. ¿Qué sucede si hay carencia de ácido ascórbico?
25. ¿Qué enfermedad se desencadena si hay carencia
de ácido ascórbico?
26. ¿Cuáles son los pasos de la biosíntesis de
colágeno?
27. Síntesis de colágeno: Formación de procadenas
alfa
28. Síntesis de colágeno: Hidroxilación
29. Síntesis de colágeno: glucosilación
30. Síntesis de colágeno: Ensamblaje y secreción
31. Síntesis de colágeno: Escisión extracelular del
procolágeno
32. Síntesis de colágeno: Formación de fibrillas de
colágeno y enlaces transversales.
33. ¿Cuáles son las enzimas que contienen cobre y
desamina oxidativamente algunos residuos de lisilo e
hidroxilisilo del colágeno para madurarlo?
34. El trastorno en la homeóstasis del cobre puede
causar enfermedades, ¿cómo cuáles?
35. ¿Qué enzimas contienen cobre?
36. ¿Qué son las colagenopatías?
Georgina Hernández Ramírez
En los fibroblastos, o en los osteoblastos (hueso) o en
los condroblastos (cartílago) y se segregan a la matriz
extracelular.
Las enzimas hidroxilantes no funcionan y no se hacen
enlaces de Hidrógeno entre cadenas y esto tiene como
consecuencia que no hay una triple hélice estable.
El escorbuto
1. Formación de procadenas alfa
2. Hidroxilación
3. Glucosilación
4.Ensamblaje y secreción
5. Escisión extracelular del procolágeno
6. Formación de fibrillas de colágeno
7. Formación de enlaces transversales.
a) Los genes pro-alfa 1 y pro-alfa 2 se transcriben en
los ARN mensajeros.
b) El ARNm se traduce en el RER en procadenas
polipeptídicas alfa que se expulsan a la luz del RER.
Se hidroxilan residuos de prolina y lisina. Esta reacción
de hidroxilción requiere Oxígeno molecular (O2), Fe2+,
y el agente reductor vitamina C, sin ellos las enzimas
hidroxilantes no funcionan impidiendo los puentes de
Hidrógeno entre las cadenas y la formación de la triple
hélice, también impiden la formación de enlaces
transversales que le da fuerza al colágeno.
Residuos seleccionados de hidroxilisina se glucosilan
con glucosa y galactosa.
Después de la hidroxilación y glucosilación, se forma la
triple hélice con procadenas alfa que forman el
procolágeno.
Las moléculas de procolágeno avanzan por el aparato
de Golgi, donde se empaquetan en vesículas que
secretan el procolágeno al espacio extracelular.
Las procolágeno peptidasas escinden los propéptidos
produciendo tropocolágeno helicoidal triple.
Las moléculas de tropocolágeno se ensamblan en
fibrillas estableciendo enlaces cruzados para formar el
colágeno maduro.
Lisiloxidasa
Si hay deficiencia de Cu: La enfermedad de Menkes
ligada a X y
Si hay sobrecarga de Cu: Enfermedad de Wilson.
La lisiloxidasa, citocromo oxidasa, dopamina
hidroxilasa, superóxido dismutasa y tirosinasa.
Defectos en cualquiera de las etapas de la síntesis de
colágeno.
37. Ejemplos de enfermedades de la síntesis
defectuosa del colágeno
38. ¿Qué es la elastina?
39. ¿Dónde se encuentra la elastina?
40. ¿Cuál es la propiedad de la elastina?
41. Da un ejemplo de deficiencia en la síntesis de
elastina debido a mutaciones en el gen de la fibrilina.
42. En el espacio extracelular la tropoelastina
interacciona con microfibrillas glucoprotéicas... ¿cómo
cuál?
43. La proteína alfa 1 antitripsina ¿se encuentra en?
44. ¿Por qué es importante la alfa 1 antitripsina?
45. ¿Dónde se sintetiza la alfa 1 antitripsina que se
encuentra en el plasma?
46. Si la antitripsina es insuficiente en los pulmones
puede producir...
47. Mutaciones diferentes en el gen de la alfa 1
antitripsina causan carencia de esta proteína, ¿qué le
puede ocurrir al Hígado?
48. ¿Qué tratamiento se recomienda para
contrarrestar la deficiencia de alfa 1 antitripsina?
Georgina Hernández Ramírez
Síndrome de Ehlers-Danlos (SED) y
Osteogénesis imperfecta (OI)
Polímero protéico insoluble sintetizado a partir de la
tropoelastina, polipéptido lineal de más de 700
aminoácidos, no polares (ejem. glicina, alanina y
valina). También es rica en prolina y lisina, con muy
poco contenido de hidroxiprolina e hidroxilisina.
En los pulmones, las paredes de las arterias grandes y
los ligamentos elásticos.
Es elástica
El síndrome de Marfán, trastorno del tejido
conjuntivo, caracterizado por deterioro de la
integridad estructural del esqueleto, los ojos y el
sistema cardiovascular.
La fibrilina, que funciona como un andamio donde se
deposita la tropoelastina.
La sangre y otros líquidos corporales.
Porque inhibe una serie de enzimas proteolíticas que
hidrolizan y destruyen proteínas. Entre ellas a la
elastasa de los neutrófilos. Esta elastasa degrada a la
elastina de las paredes alveolares así como otras
proteínas estructurales de otros tejidos.
La mayor parte la sintetiza y segrega el Hígado, y la
otra parte en diversos tejidos entre ellos los
monocitos y los macrófagos alveolares.
Enfisema. Ya que el tejido pulmonar no puede
regenerarse debido a que alguna proteasa destruyó el
tejido conjuntivo de las paredes alveolares.
La polimerización de la alfa 1 antitripsina mutada
provoca disminución de la secreción de la alfa 1
antitripsina normal, provocando cirrosis.
Administración semanal intravenosa de alfa 1
antitripsina.
Enzimas
1. ¿Qué son las enzimas?
2. Las enzimas se dividen en 6 clases principales en la
nomenclatura sistemática, ¿cuáles son estas?
3. ¿Qué hace la enzima oxidorreductasa?
4. ¿Qué hace la enzima transferasa?
5. ¿Qué hace la enzima hidrolasa?
6. ¿Qué hace la enzima liasa?
7. ¿Qué hace la enzima isomerasa?
8. ¿Qué hace la enzima Ligasa?
9. Algunos ARN pueden actuar como enzimas, ¿cómo
se les denomina?
10. ¿Qué es un sustrato?
11. ¿Qué es la catálisis?
Georgina Hernández Ramírez
Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de
las reacciones sin experimentar cambios en el
proceso.
1. Oxidorreductasas 2.Transferasas 3. Hidrolasas 4.
Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas
Cataliza la transferencia de electrones desde una
molécula donante (el agente reductor) a otra aceptora
(el agente oxidante).
A- + B → A + BA es el reductor o donante de electrones y B es el
oxidante o aceptor. (Lactato//Piruvato)
Una transferasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo funcional, por ejemplo
C-, N- o P-, de una molécula donadora a otra aceptora.
Por ejemplo, una reacción de transferencia es la
siguiente: A–X + B → A + B–X
A es el donador y B es el aceptor.
Una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un
enlace químico.
Escisión de enlaces mediante la adición de agua.
Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción
siguiente será una hidrolasa:
A–B + H2O → A–OH + B–H
Una enzima que cataliza la ruptura de enlaces
químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo
distinto a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que
son realizadas por enzimas específicas llamadas
hidrolasas y deshidrogenasas.
Una enzima que transforma un isómero de un
compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo,
transformar una molécula de glucosa en una de
galactosa.
(Metilmalonil-CoA // Succinil-CoA)
Una enzima capaz de catalizar la unión entre dos
moléculas de gran tamaño, dando lugar a un nuevo
enlace químico; generalmente, sucede junto con la
hidrólisis de un compuesto de alta energía, como el
ATP, que proporciona energía para que dicha reacción
tenga lugar.
Ribozimas
Es una molécula sobre la que actúa una enzima.
E s el proceso por el cual se aumenta la velocidad de
una reacción química, debido a la participación de una
sustancia llamada catalizador y las que desactivan la
catálisis son denominados venenos catalíticos.
12. ¿Qué es un reactivo?
13. ¿Qué es un sitio activo?
14. ¿Qué conforma al sitio activo?
15. ¿A qué velocidades transcurren las reacciones
catalizadas por enzimas?
16. La especificidad de una enzima se refiere a...
17. ¿Qué es una holoenzima?
18. ¿Qué es una apoenzima?
19. ¿Qué es un cofactor?
20. ¿Qué es una coenzima?
21. ¿Qué son los cosustratos?
22. ¿Qué es grupo prostético?
23. Normalmente ¿de dónde proceden las coenzimas?
24. ¿En qué parte de las células están localizadas las
enzimas?
25. ¿Cuáles son las perspectivas en las que se puede
ver el mecanismo de acción enzimática?
26. ¿Qué es la "energía libre de activación"?
27. La velocidad de las reacciones químicas no
catalizadas suelen ser lentas, ¿por qué?
28. ¿Qué deben hacer las moléculas para superar la
barrera de energía del estado de transición?
29. Para que sea más rápida la velocidad de la
reacción se requiere...
Georgina Hernández Ramírez
Un reactivo o reactante es toda sustancia que
interactúa con otra en una reacción química que da
lugar a otras sustancias de propiedades,
características y conformación distinta, denominadas
productos de reacción o productos.
Es la zona de la enzima en la que se realiza el sustrato
para ser catalizado.
Cadenas de aminoácidos que participan en la unión
del sustrato y la catálisis.
A velocidades 103 hasta 108
Que interaccionan con un sustrato o pocos sustratos y
catalizan sólo un tipo de reacción química.
Una enzima activa con su componente no protéico.
Una enzima sin su mitad No proteica, y además es
inactiva.
Cuando la mitad no proteica de una enzima es un ión
metálico de Zinc o Hierro.
Un cofactor orgánico no protéico, termoestable, que
unido a una apoenzima constituyen la holoenzima o
forma catalíticamente activa de la enzima.
Las coenzimas se modifican y consumen durante la
reacción química.
Son coenzimas que se asocian transitoriamente con la
enzima.
Cuando la coenzima está asociada permanentemente
a la enzima y vuelve a su forma original.
De las vitaminas
Están en organelos específicos dentro de la célula,
para aislar el sustrato o el producto de la reacción de
otras reacciones competidoras.
1. Trata sobre la catálisis en términos de cambios de
energía que se producen durante la reacción y
2. El sitio activo facilita químicamente la catálisis
Es una barrera de energía que separa los reactantes
de los productos. Como ecuación se puede leer así: La
diferencia de energía entre la energía de los
reactantes y un intermediario de energía elevada que
aparece durante la formación del producto.
Debido a la elevada energía libre de activación.
Contener suficiente energía. Pero en ausencia de
enzimas, sólo muy pocas moléculas poseen energía
suficiente para alcanzar el estado de transición entre
el reactante y el producto.
Que la energía libre de activación sea MENOR y que
haya muchas más moléculas con energía suficiente
para atravesar el estado de transición.
30. ¿Qué hace la enzima para dar más velocidad de
reacción?
31. La enzima no cambia el equilibrio de la reacción
química, ¿por qué?
32. ¿Cuáles son los factores responsables de la
eficiencia catalítica de las enzimas?
33. ¿Qué enzima intestinal de digestión proteica
abarca catálisis por base, por ácido y por enlace
covalente?
34. ¿Qué factores afectan a la velocidad de la
reacción?
35. La velocidad de reacción se expresa...
36. La velocidad máxima de una reacción se refiere a...
37. La saturación con sustrato de todos los sitios de
unión disponibles en las enzimas se refiere a...
38. ¿Qué forma toma la representación de la
velocidad de reacción inicial frente a la concentración
de sustrato en la cinética de Michaelis-Menten?
39. ¿Qué forma toma la representación de la
velocidad de reacción inicial frente a la concentración
de sustrato en las enzimas alostéricas?
40. ¿A qué se debe que la velocidad de reacción
aumenta con la temperatura hasta alcanzar una
velocidad máxima?
41. ¿A qué se debe que la velocidad de reacción
DISMINUYE cuando se aumenta la temperatura más
allá de la que hace que alcance una velocidad
máxima?
42. ¿Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de
las enzimas humanas?
43. La concentración de H+ (pH) afecta a la velocidad
de reacción, ¿por qué?
44. Los valores extremos de pH pueden inducir a...
45. ¿Qué describe la cinética de Michaelis-Menten?
46. ¿Qué es un inhibidor en la reacción catalizada por
una enzima?
Georgina Hernández Ramírez
Proporciona una vía de reacción alternativa con una
energía libre de activación más BAJA.
Porque no cambia la energía libre de activación de los
reactantes ni de los productos. Acelera la velocidad
con que se alcanza el equilibrio gracias a que
proporciona una energía libre de activación más baja.
1. Estabilización del estado de transición.
2. El sitio activo proporciona grupos catalíticos que
intensifican alcanzar el estado de transición.
La quimiotripsina
a) Concentración del sustrato
b) Temperatura
c) pH
Como el número de moléculas de sustrato que se
convierte en producto por unidad de tiempo.
Que la reacción catalizada por enzimas aumenta con
la concentración del sustrato.
La nivelación de la velocidad de reacción a
concentraciones elevadas de sustrato.
Hiperbólica
Sigmoidea
A que mayor número de moléculas tienen energía
suficiente para atravesar la barrera energética y
formar los productos de dicha reacción.
A que la temperatura desnaturaliza a la enzima.
La comprendida entre los 35º y los 40º... después de
los 40º empiezan a desnaturalizarse.
Por la interacción de estados ionizados o desionizados
que se ven afectados por la acidez o alcalinidad del
medio donde ocurre la reacción.
La desnaturalización de las enzimas
La velocidad de reacción de muchas reacciones
enzimáticas. Este modelo sólo es válido cuando la
concentración del sustrato es mayor que la
concentración de la enzima, y para condiciones de
estado estacionario, es decir, cuando la concentración
del complejo enzima-sustrato es constante.
Cualquier sustancia que puede disminuir la velocidad
de reacción.
47. ¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores
IRREVERSIBLES?
48. ¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores
REVERSIBLES?
49. ¿Cuáles son los tipos de inhibición REVERSIBLE más
frecuentes?
50. ¿Cuál es la característica del inhibidor
competitivo?
Por medio de enlaces covalentes.
51. ¿Cuál es la característica del inhibidor NO
competitivo?
52. ¿Qué tipo de inhibidor es la estatina y que función
lleva a cabo?
Se une a sitios diferentes de la enzima, impidiendo
que se realice la reacción.
Es un inhibidor competitivo, que inhibe la primera
etapa determinante de la síntesis de colesterol.
53. ¿Qué provocan los inhibidores competitivos en la
reacción?
54. ¿Qué medicamentos actúan como inhibidores
enzimáticos?
Disminuyen la Velocidad máxima. Pero no tienen
efecto alguno en la constante de Michaelis-Menten.
Penicilina y Amoxilina actúan inhibiendo la síntesis de
las paredes bacterianas.
55. ¿Qué fármacos actúan como inhibidores de
reacciones extracelulares?
El captopril, enalopril y lisinopril reducen la presión
arterial, esta reducción inhibe a la enzima que escinde
la angiotensina I en angiotensina II.
56. ¿Por qué es esencial la regulación de la velocidad
de reacción de las enzimas?
57. ¿Qué son enzimas alostéricas?
Para que el organismo coordine sus propios procesos
metabólicos.
Son enzimas que cambian su conjunto conformacional
tras la unión de un efector, que se traduce en un
cambio aparente en la afinidad de unión de un sitio de
unión distinto de otro ligando. Esta "acción a
distancia" de la unión de un ligando que afecta la
unión de otro en un sitio claramente diferente, es la
esencia del concepto alostérico.
58. ¿Cómo están reguladas las enzimas alostéricas?
Por medio de efectores (modificadores) que se unen
de manera no covalente a un sitio distinto del sitio
activo.
59. ¿Qué causa en la enzima la presencia de un
efector alostérico?
60. ¿Cómo están compuestas las enzimas alostéricas?
Altera la afinidad de la enzima por el sustrato o
modifica la actividad catalítica máxima o ambas.
Por subunidades múltiples y el sitio regulador
(alostérico) al que se une el efector.
Los que inhiben: efectores negativos, Los que
aumentan la actividad: efectores positivos.
61. ¿Cómo se les llama a los efectores que inhiben y a
los que aumentan la actividad de la enzima?
62. Da ejemplos de inhibidores no competitivos
unidos por medio de enlaces covalentes a grupos
específicos de enzimas.
Georgina Hernández Ramírez
Por medio de enlaces NO covalentes
La inhibición competitiva y la no competitiva.
El que se une al sitio activo del sustrato, compitiendo
por este sitio porque estructuralmente es análogo al
sustrato.
El plomo se une al sulfhidrilo de la cisteína de las
proteínas. La ferroquelatasa que es la que cataliza la
inserción de Fierro en la protoporfirina es inhibida por
el plomo.
63. ¿Qué catalizan frecuentemente las enzimas
alostéricas?
64. ¿Cómo se denomina al sustrato que actúa como
efector?
65. ¿Cómo se denomina al sustrato que NO actúa
como efector?
66. ¿Cómo funciona la retroinhibición?
La etapa determinante al principio de la vía
metabólica.
Efector homótropo
67. Ejemplo de inhibición alostérica...
La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es inhibida
alostéricamente por el citrato, que no es un sustrato
de la enzima.
La fosforilación
68. ¿Cuál es una de las vías principales por medio de
las cuales se regulan los procesos celulares?
69. La fosforilación es una modificación covalente,
¿para qué sirve?
Efector heterótropo
Da a la célula cantidades apropiadas de un producto
que necesita mediante la regulación del flujo de
moléculas de sustrato a través de la vía que sintetiza
dicho producto.
Pare regular enzimas mediante la adición o la
extracción de grupos fosfato de residuos de serina,
treonina o tirosina específicos de la enzima.
70. También se puede regular a las enzimas ¿por cuál
medio?
71. Las reacciones de fosforilación son catalizadas
¿por cuáles enzimas?
Modificación covalente
72. Cuando las enzimas han sido fosforiladas ¿qué tipo
de enzimas retiran los grupos fosfato?
73. ¿Qué forma puede ser más activa o menos activa:
la forma fosforilada o la NO fosforilada?
74. ¿Cómo pueden las células regular la cantidad de
enzimas presentes?
75. El hígado segrega cimógenos de las enzimas que
intervienen en la coagulación sanguínea, ¿qué sucede
si se encuentran en concentración aumentada en el
plasma?
76. ¿Para qué se usa el medir la cantidad de enzimas
en el plasma si en este lugar no tienen función alguna?
77. ¿Qué órganos o tejidos se estudian con fines de
diagnóstico a través de medir la concentración de
enzimas en el plasma?
78. ¿Qué enzima es abundante en el hígado?
Las fosfoproteinfosfatasas.
79. Las isoenzimas en el plasma también se utilizan
con fines diagnósticos, menciona ejemplos.
80. Las isoenzimas tienen estructura cuaternaria.
¿Cuántas isoenzimas tiene la CK (creatina cinasa)?
81. ¿Cómo están constituidas sus isoenzimas de la
creatina cinasa?
Georgina Hernández Ramírez
Las proteincinasas, que utilizan el fosfato de
adenosina (ATP) como donante de fosfatos.
Eso depende de la enzima específica.
Alterando su velocidad de degradación o su velocidad
de síntesis.
Indican daño tisular
Porque su concentración indica daño de tejidos.
Tejido cardíaco, hepático, muscular esquelético y
otros.
La alanina aminotransferasa (ALT), encontrarla en
niveles elevados en el plasma indica daño hepático.
La creatina cinasa (CK) para el diagnóstico de infarto
en el miocardio.
Tiene tres isoenzimas
Cada isoenzima consiste en un dímero compuesto por
dos polipéptidos denominados subunidades B y M.
La CK1=BB, CK2=MB y CK3=MM.
82. La isoforma BB de la CK ¿dónde se encuentra
principalmente?
83. La isoforma MM de la CK ¿dónde se encuentra
principalmente?
84. El músculo cardíaco ¿qué isoforma de la CK posee?
85. Cuando aparece la isoenzima CK en el plasma en
su isoforma MB ¿qué indica?
86. ¿Qué son la troponina T y la troponina I y cuál es
su función?
87. ¿Qué sucede si encontramos troponinas en el
plasma?
Georgina Hernández Ramírez
En el encéfalo
En el músculo esquelético
1/3 es MB y el resto (2/3) MM
Infarto agudo en el miocardio
Son proteínas reguladoras, intervienen en la
contractibilidad del músculo cardíaco.
Indicio de lesión en el tejido cardíaco, y encontrarlas
en el plasma tienen más valor pronóstico de
acontecimientos adversos en la angina inestable o el
infarto de miocardio que el ensayo convencional de la
CK2
Bioenergética y fosforilación oxidativa
1. ¿Qué hace la Bioenergética?
2. ¿De qué se ocupa la bioenergética?
3. ¿Qué hace la cinética?
4. La dirección y el alcance al que se produce una
reacción química están determinas por dos factores,
¿cuáles son?
5. ¿Qué es la entalpía (Delta H)?
6. ¿Qué es la entropía (Delta S)?
7. La entalpía y la entropía son variables
termodinámicas pero ¿qué pasa si las tomamos por
separado?
8. ¿Cuál es la variable que se obtiene si se combinan
matemáticamente la entalpía y la entropía?
9. ¿Qué características tiene Delta G (cambio de
energía libre)?
10. El cambio de la energía libre se representa por dos
formas, ¿cuáles son?
11. ¿Qué representa la Delta G?
12. ¿Qué representa la Delta Go (energía libre
estándar)?
13. ¿Para qué puede utilizarse el Delta G?
14. ¿Qué sucede si el Delta G es negativo?
15. ¿Qué sucede si el Delta G es positivo?
16. ¿Qué sucede si el Delta G es cero?
17. ¿Cómo se presenta el acoplamiento de energías en
reacciones biológicas?
18. ¿Cuándo podemos decir que dos reacciones
químicas tienen un intermediario común?
Georgina Hernández Ramírez
Describe la transferencia y la utilización de energía en
los sistemas biológicos.
De los estados de energía inicial y final de los
componentes de la reacción NO del mecanismo ni del
tiempo necesario para que tenga lugar el cambio
químico.
Mide la velocidad a la que se produce una reacción.
La entalpía y la entropía.
Medida del cambio en el contenido de calor de los
reactantes y los productos.
Una medida de cambio de aleatoriedad o desorden de
reactantes y productos.
Por sí mismas (aisladas) no son suficientes para
determinar si la reacción química tendrá lugar
espontáneamente en la dirección en que está escrita.
La energía libre (Delta G) que es la que predice la
dirección en la que tendrá lugar espontáneamente
una reacción.
* Energía disponible para realizar el trabajo
* Se aproxima a cero a medida que la reacción se
acerca al equilibrio
* Predice si la reacción es favorable.
Delta G y Delta Go
El cambio de energía libre. La dirección de una
reacción a cualquier concentración específica de
productos y reactantes.
El cambio de energía cuando reactantes y productos
están en una concentración de 1 Mol/l
Para predecir la dirección de una reacción a
temperatura y presión constantes
Hay pérdida neta de energía y la reacción se produce
espontáneamente en la dirección en la que está
escrita. Reacción exergónica.
Hay una ganancia neta de energía, la reacción NO se
produce espontáneamente, debe añadirse energía
para que la reacción se lleve a cabo. Reacción
endergónica.
Los reactantes están en equilibrio.
Cuando las reacciones que necesitan energía y las que
producen energía comparten un intermediario común.
Cuando estas reacciones se producen
consecutivamente de manera que el producto de la
primera reacción es sustrato de la segunda.
19. ¿Cómo puede usarse el ATP como intermediario
común?
20. ¿Cómo está constituido el ATP (Adenosin
trifosfato)?
21. ¿Qué pasa si se elimina uno o dos grupos fosfato
del ATP?
Cuando las reacciones requieren la transferencia de
un grupo fosfato a otra molécula.
Por una molécula de adenosina (adenina + ribosa) a la
que están unidos tres grupo fosfato.
Si se elimina uno se produce ADP (adenosin difosfato),
si se eliminan dos se produce AMP (Adenosin
monofosfato)
22. ¿Cómo se le denomina al ATP?
23. Las moléculas ricas en energía -glucosa- se
metabolizan a través de reacciones de oxidación.
¿Cuál es el producto final de este tipo de reacciones?
24. Los productos intermediarios de las reacciones de
oxidación ¿a quién DONAN electrones?
Compuesto de fosfato de alta energía.
Dióxido de carbono (CO2) y Agua (H2O)
25. Las coenzimas reducidas FADH2 y NADH -a su vezdonan un par de electrones ¿a quién?
A una serie especializada de transportadores de
electrones y que se le denomina colectivamente:
CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES.
Pierden mucha de su energía libre.
26. A medida que los electrones van descendiendo a
través de la cadena transportadora de electrones,
¿qué le sucede a los electrones?
27. Parte de la energía libre que pierden los electrones
puede capturarse y almacenarse produciendo ATP a
partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi). ¿Cómo se le
llama a este proceso?
28. ¿Qué sucede con la energía libre no atrapada
como ATP?
29. ¿En qué parte de la mitocondria está presente la
cadena transportadora de electrones?
30. ¿Dónde se lleva a cabo la fosforilación oxidativa
(síntesis de ATP) y el transporte de electrones?
31. La membrana mitocondrial interna es
impermeable a la mayoría de los iones pequeños,
¿cómo cuáles?
32. La membrana mitocondrial interna es también
impermeable a pequeñas moléculas, ¿cómo cuáles?
33. ¿Qué se necesita para mover los iones y las
moléculas a través de la membrana mitocondrial?
34. La cadena de transporte de electrones y la
fosforilación oxidativa se lleva a cabo en la
mitocondria, ¿por qué?
35. El área de la superficie mitocondrial interna es
muy grande, ¿a qué se debe?
36. ¿Qué es la matriz en las mitocondrias?
37. ¿Qué hay en la matriz mitocondrial?
Georgina Hernández Ramírez
Al NAD+ y al FAD+ para formar las coenzimas
reducidas ricas en energía: NADH y FADH2
Fosforilación oxidativa
Impulsa reacciones complementarias como el
transporte de Ca2+ hacia las mitocondrias. Y también
se usa para generar calor.
En la membrana interna de la mitocondria
En toda célula que tiene mitocondrias.
El H+, el Na+ y el K+ (Hidrógeno, sodio y potasio)
El ATP, el ADP, el piruvato y otros metabolitos
importantes para la función mitocondrial.
Sistema de transporte especializado: fosforilación
oxidativa y cadena de transporte de electrones.
Porque la mitocondria es rica en proteínas y la mitad
del número de ellas, se utiliza en estos sistemas de
transporte especializados.
A que está muy plegada. (Tiene crestas)
Una disolución gelatinosa
Enzimas responsables de la oxidación del piruvato, los
aminoácidos y los ácidos grasos. También todas las
enzimas del ciclo de los ATC (ácidos tricarboxílicos).
Además contiene NAD+ y FAD; ADP y Pi.
38. ¿Qué síntesis tienen lugar PARCIALMENTE en la
matriz de las mitocondrias?
39. La membrana mitocondrial puede dividirse en 5
complejos proteicos, ¿cómo se les denomina?
40. ¿Qué complejos contienen la cadena de transporte
de electrones?
41. Cada complejo dona o acepta electrones a
portadores de electrones relativamente móviles, cita
dos ejemplos
42. Cada portador de la cadena de transporte de
electrones (CTE) puede recibir electrones de un dador
de electrones y donarlos posteriormente, ¿a quién?
43. Al final de la CTE los electrones se combinan con
Oxígeno y protones para formar agua, esta necesidad
de oxígeno convierte al CTE en...
44. EL complejo V contiene dos dominios, ¿cuáles son?
45. El complejo V es conocido también con el nombre
ATP sintasa, ¿por qué?
46. Todos los miembros de la CTE son proteínas a
excepción de la coenzima Q, y funcionan como
deshidrogenasas, cita ejemplos:
Síntesis de la glucosa, urea y hemo.
Complejos I, II, III, IV y V
Complejos I, II, III y IV
A la coenzima Q y al Citocromo c.
Al siguiente portador de la cadena
Cadena respiratoria, la que hace mayor uso de
Oxígeno por parte del organismo.
EL dominio Fo que abarca la membrana mitocondrial
interna y el dominio F1 se proyecta en la matriz
mitocondrial.
Porque cataliza la síntesis de ATP
Pueden contener hierro como parte de un centro
hierro-azufre. Estar coordinadas con un anillo de
porfirina como los citocromos. Pueden contener cobre
como el complejo del citocromo a+a3
47. ¿Cómo se forma el NADH?
Las deshidrogenasas retiran 2 átomos de Hidrógeno
de su sustrato, reducen el NAD+ a NADH. Un H- se
transfiere al NAD+, se forma NADH y un Protón libre
(H+)
48. El complejo I también se conoce con el nombre
de...
49. El complejo II también se conoce con el nombre
de...
50. El complejo III también se conoce con el nombre
de...
51. El complejo IV también se conoce con el nombre
de...
52. ¿Con qué otro nombre se le conoce a la coenzima
Q?
53. En el complejo II también ocurre que...
NADH deshidrogenasa
54. En el complejo III (citocromo bc1) ¿qué sucede
para continuar con la CTE?
55. ¿Dónde se localiza al citocromo c?
56. ¿Qué contienen los citocromos?
Georgina Hernández Ramírez
Succinato deshidrogenasa.
Citocromo bc1
Citocromo c oxidasa
Ubiquinona
La Ubiquinona (CoQ) transfiere los electrones al
complejo III, luego une las flavoproteínas a los
citocromos.
Los electrones donados por la Ubiquinona (CoQ)
pasan hasta los citocromos b y c1, c, y a+a3.
Está unido a la cara externa de la membrana interna
mitocondrial
Un grupo hemo (anillo de porfirina que contiene un
átomo de hierro).
57. ¿Qué es lo que hace diferente al grupo hemo del
citocromo del grupo hemo de la hemoglobina?
58. ¿Qué es lo que hace peculiar al complejo IV
(citocromo c oxidasa)?
59. ¿Qué produce la reacción del hierro hemo y el
Oxígeno (O2) en el complejo IV (citocromo c oxidasa)?
60. ¿Qué hacen los inhibidores específicos de sitio del
transporte de electrones?
61. ¿Cómo se encuentran los transportadores de
electrones PREVIOS al bloqueo específico de sitio?
62. ¿Cómo se encuentran los transportadores de
electrones TRAS el bloqueo específico de sitio?
63. ¿Qué Especies de Oxígeno Reactivas (EOR) se
producen por la reducción incompleta de Oxígeno a
agua?
64. ¿Qué enzimas son defensas celulares contra las
EOR (especies de oxígeno reactivas)?
Que el átomo de hierro se convierte reversiblemente
de su forma férrica (Fe3) a su forma ferrosa (Fe2)
debido a su función de transportador reversible de
electrones.
En que el hierro hemo tiene un sitio de coordinación
disponible que reacciona con el oxígeno molecular.
El Oxígeno molecular (O2) se reduce a Agua (H2O)
gracias a que este complejo tiene átomos de cobre
necesarios para que se de esta reacción.
Evitan el paso de electrones al unirse al componente
de la cadena. Bloquean la reacción de
oxidación/reducción.
Se encuentran reducidos.
Se encuentran oxidados
Superóxido, peróxido de hidrógeno (H2O2) y radicales
hidroxilo (OH)
La superóxido dismutasa (SOD), la catalasa y la
glutatión peroxidasa.
65. ¿Qué compuestos químicos bloquean la
transferencia de electrones?
66. A medida que los electrones se transfieren a través
de la CTE se libera energía libre, esta energía libre
hace que los electrones se transfieran, ¿de qué
manera?
67. ¿Qué es una reacción REDOX?
El Amital Rotenona, Antimicina A y la Azida sódica.
68. ¿Qué es un agente oxidante?
Elemento químico que suministra electrones de su
estructura química al medio, aumentando su estado
de oxidación, es decir, siendo oxidado, de esta manera
se disminuye su electronegatividad.
69. ¿Qué es un agente reductor?
Elemento químico que tiende a captar los electrones
del agente oxidante, quedando con un estado de
oxidación inferior al que tenía, es decir, siendo
reducido.
Un par ácido-base, es decir una reacción en la que
existe un donador de electrones y un aceptor de
electrones
NADH/NAD+, FMN/FMNH2, Citocromo c Fe3+/Fe2+,
1
/2 O2/H2O
70. ¿Qué es un par redox?
71. Menciona ejemplos de par redox
Georgina Hernández Ramírez
Como iones hidruro (H-) al NAD+; como átomos de
Hidrógeno al FMN, a la CoQ y al FAD; y como
electrones a los citocromos.
Reacción química en la que uno o más electrones se
transfieren entre los reactivos, provocando un cambio
en sus estados de oxidación.
Para que exista una reacción de redox, en el sistema
debe haber un elemento que ceda electrones, y otro
que los acepte.
72. ¿La CTE está constituida por?
73. ¿Qué hipótesis explican la síntesis del ATP en la
CTE?
74. ¿Cómo se explica la hipótesis quimiosmótica?
75. ¿Qué papel juega la bomba de protones en la
hipótesis quimiosmótica?
76. EL gradiente de protones es el intermediario
común que acopla...
77. La Hipótesis quimiosmótica se puede explicar a
través ¿de qué pasos?
78. ¿Qué papel juega la ATP sintasa (complejo V) en la
hipótesis quimiosmótica?
79. ¿Cómo sintetiza el ATP el complejo V (ATP
sintasa)?
80. ¿Qué fármaco se une al dominio Fo del complejo V
e impide la reentrada de los protones a la matriz
mitocondrial?
81. ¿Qué provoca la Oligomicina en el complejo V?
82. ¿Qué es control respiratorio en la CTE?
83. CTE y fosforilación oxidativa...
84. ¿Qué hacen las proteínas desacoplantes (UCP) en
la membrana mitocondrial interna?
85. Al proceso en que la energía que se libera como
calor se le denomina...
86. ¿De qué es responsable la termogenia (UCP1)?
87. ¿Qué activa a la UCP1?
88. Existen desacoplantes sintéticos de la fosforilación
oxidativa, da ejemplos
Georgina Hernández Ramírez
a) FMN, FAD;
b) Deshidrogenasas que contienen ubiquinona (COQ);
c) Citocromo bc1-citocromo y
d) Citocromo a+a3
1. La hipótesis quimisomótica (Hipótesis de Mitchell)
2. Sistemas de transporte de membranas.
A través de la CTE se utiliza la energía libre generada
por este mismo proceso para producir ATP a partir de
ADP y Pi
En los complejos I, III y IV el transporte de electrones
está acoplado a la fosforilación de ADP por medio del
bombeo de protones a través de la membrana
mitocondrial, esto crea un gradiente eléctrico y un
gradiente de pH. La energía generada por este
gradiente impulsa la síntesis de ATP.
La oxidación a la fosforilación.
1. La bomba de protones
2. ATP sintasa (complejo V)
Este complejo utiliza la energía del gradiente de
protones generado por la CTE para sintetizar ATP
Los protones que se han bombeado al lado citosólico
de la membrana mitocondrial interna vuelven a entrar
en la matriz mitocondrial atravesando un canal en el
dominio Fo que abarca toda la membrana del
complejo V, lo que impulsa la rotación de Fo disipando
el pH y los gradientes eléctricos. La rotación causa
cambios en el dominio F1 extramembranoso,
permitiendo unir ADP+Pi, fosforilar ADP a ATP y liberar
el ATP.
Oligomicina
Evita la fosforilación del ADP en ATP y se detiene el
transporte de electrones.
La capacidad para fosforilar ADP a ATP
Son procesos estrechamente acoplados, si se inhibe
uno se inhibe al otro.
Crean un 'escape de protones' mitocondriales sin que
se capture energía como ATP. La energía se libera
como calor.
Termogénesis sin escalofríos.
De la producción de calor en los adipocitos pardos de
los mamíferos.
Los ácidos grasos
2,4-dinitrofenol; la aspirina y otros salicilatos en dosis
altas.
89. ¿Cuál es la característica principal de los
desacoplantes de la fosforilación oxidativa?
90. ¿Cuántos polipéptidos son necesarios para la
fosforilación oxidativa?
91. ¿Cuántos de esos 120 polipéptidos necesarios para
la fosforilación oxidativa están codificados en el
ADNmit y se sintetizan en las mitocondrias?
92. ¿Qué taza de mutación tiene el ADNmit en
comparación con el ADN nuclear?
93. ¿Cuáles son los tejidos con mayor necesidad de
ATP?
94. Las mutaciones mitocondriales son responsables
de varias enfermedades, menciona algunas
95. ¿Cuál es proceso que relaciona a las mitocondrias
con la apoptosis?
Georgina Hernández Ramírez
La generación de calor sin sintetizar ATP. Como lo
hacen las UCP o la fiebre que acompaña a la
sobredosis toxicas de fármacos como la aspirina,
salicilatos y el 2,4-dinitrofenol.
Aproximadamente 120 polipéptidos
13. Las restantes se sintetizan en el citosol y son
transportadas hacia el interior de la mitocondria.
Es 10 veces mayor que el nuclear.
El SNC, músculo esquelético y cardíaco, riñón e
hígado. Por lo que son los más afectados por los
defectos de la fosforilación oxidativa.
Miopatías mitocondriales, la neuropatía óptica
hereditaria de Leber.
El proceso se inicia a través de la vía intrínseca
(mediada por mitocondrias) por la formación de poros
en la membrana mitocondrial externa. Por estos poros
se escapa el citocromo c llegando al citosol. El
citocromo en asociación con factores proapoptóticos
activa una familia de enzimas proteolíticas (las
caspasas) que causan escisión de proteínas clave y
provocan los cambios morfológicos y bioquímicos
característicos de la apoptosis.
Carbohidratos
1. Son azúcares simples que contienen un grupo
aldehído o un grupo ceto.
2. Están constituidos por enlaces glucosídicos
3. Son compuestos con la misma fórmula química
4. ¿Qué son enantiómeros?
5. Son azúcares unidos a un grupo -NH2
6. Son azúcares unidos a un grupo -OH
7. ¿Cuáles son los polisacáridos de la dieta?
8. Actúa sobre los polisacáridos de la dieta
produciendo oligosacáridos.
9. Cita ejemplo de disacaridasas
10. ¿Dónde se encuentran los enterocitos de borde en
cepillo?
11. ¿A qué se debe la Diarrea osmótica?
12. ¿Qué provoca la falta de la enzima lactasa?
13. Son actividades enzimáticas de una sola proteína
escindidas en dos unidades funcionales
permaneciendo asociadas a la membrana celular.
14. ¿Quién escinde los enlaces glucosídicos alfa 1-4 en
dextrinas?
15. ¿Los azúcares están en la orina?
16. ¿Cuáles son los monosacáridos hallados en el ser
humano?
17. ¿Qué enzima degrada al glucógeno?
18. Debido a que la celulosa no se digiere, ¿qué pasa
con ella?
19. ¿Cuántos carbonos tiene el gliceraldehído?
20. ¿Cuantos carbonos tiene la Ribosa?
21. ¿Cuántos carbonos tiene la Glucosa?
22. ¿Cuántos carbonos tiene el ácido neuramínico?
23. ¿Qué es un enlace glucosídico?
24. Son las moléculas más abundantes de la
naturaleza
25. ¿Qué funciones tienen los carbohidratos?
26. ¿Qué son las aldosas?
Georgina Hernández Ramírez
Monosacáridos
Los disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos
Isómeros
Un par de azúcares son imágenes especulares
N-glucósidos
O-glucósidos
El glucógeno, amilosa, amilopectina
La alfa amilasa salival
Lactasa, Beta galactosidasa, sacarasa, maltasa e
isomaltasa
En el intestino delgado, las enzimas disacaridasas son
segregadas en el lado luminal de dichos enterocitos.
A que algunas disacaridasas degradan
deficientemente a los carbohidratos, y pasan al
intestino grueso causando la diarrea.
La intolerancia a la lactosa
Sacarasa e isomaltasa
La maltosa
No. Pero si estuviera es señal de una patología
subyacente.
Gliceraldehído, eritrosa, ribosa, glucosa,
sedoheptulosa y ácido neuramínico.
La amilasa salival o la amilasa pancreática
Ingresa a colon y se excreta
3 carbonos
5 carbonos
6 carbonos
9 carbonos
Es el enlace mediante el cual se unen entre sí dos o
más monosacáridos formando disacáridos o
polisacáridos
Los carbohidratos
- provisión de calorías en la dieta,
-actúa como forma de almacenamiento de energía en
el cuerpo,
-actúan como componentes de la membrana celular
para mediar formas de comunicación intercelular.
Son carbohidratos con un aldheído como grupo
funcional más oxidado.
27. ¿Qué son las cetosas?
28. Los monosacáridos pueden unirse por medio de
enlaces glucosídicos para crear estructuras mayores,
menciona algunos
29. Son isómeros y tienen la misma fórmula química,
nómbralos
30. ¿Qué otros organismos utilizan los carbohidratos
como componentes estructurales?
31. ¿Cuál es la fórmula empírica de los carbohidratos
más simples?
32. ¿Qué es un epímero?
33. ¿Qué enzimas son capaces de interconvertir los
isómeros D y L?
34. ¿Qué es una piranosa?
35. ¿Qué es una furanosa?
36. ¿Qué es un anómero?
37. ¿Qué son los diasteiroisómeros?
38. Las enzimas son capaces de distinguir entre los
diasteiroisómeros y utilizan cualquiera de manera
preferente, da ejemplos
39. ¿Cómo explica el proceso de mutarrotación?
40. ¿Qué genera el carbón anomérico?
41. ¿Qué es un azúcar reductor?
42. ¿Qué situación determina si el azúcar es reductor
o No reductor?
43. ¿Cuáles son los disacáridos más importantes?
44. ¿Cuáles son los polisacáridos más importantes?
45. ¿Qué enzimas colaboran en la formación de
enlaces glucosídicos?
Georgina Hernández Ramírez
Son carbohidratos con un grupo ceto como grupo
funcional más oxidado.
Disacáridos= dos monosacáridos;
Oligosacáridos= desde 3 hasta aprox. 10 unidades de
monosacáridos,
Polisacáridos= más de 10 unidades de monosacáridos
hasta centenares de ellos.
Fructosa, glucosa, manosa y galactosa.
Las paredes celulares de las bacterias, el exoesqueleto
de muchos insectos y la celulosa fibrosa de las plantas.
(CH2O)n
Es un estereoisómero de otro compuesto que tiene
una configuración diferente en uno solo de sus
centros estereogénicos.
Ejem. D-glucosa y D-galactosa difieren en el C2, por lo
tanto son epímeros en C2
Racemasas
Un anillo de 6 miembros en los que 5 son carbono y 1
es Oxígeno
Un anillo de 5 miembros en los que 4 son carbono y 1
es Oxígeno
Cuando un epímero se incorpora a una estructura en
anillo.
Las formas alfa y beta de los azúcares
El glucógeno se sintetiza a partir de la alfa-Dglucopiranosa.
La celulosa se sintetiza a partir de la beta-Dglucopiranosa.
Cuando los anómeros cíclicos alfa y beta de un azúcar
en disolución están en equilibrio uno con el otro,
pueden interconvertirse de manera espontánea.
Las configuraciones alfa y beta del azúcar.
En un azúcar cíclico, si el grupo hidroxilo del carbono
anomérico no está unido a otro compuesto por enlace
glucosídico, el anillo puede abrirse y este azúcar
puede funcionar como reductor.
El estado del Oxígeno del grupo aldehído.
Lactosa (glucosa + galactosa),
Sacarosa (glucosa + fructosa), y
Maltosa (glucosa + glucosa)
Glucógeno ramificado (de origen animal),
el almidón (de origen vegetal) y
la celulosa no ramificada (de origen vegetal)
Glucosiltransferasas
46. Los carbohidratos pueden estar unidos por medio
de enlaces glucosídicos a estructuras que no son
carbohidratos, cita ejemplos
47. ¿Cuáles son los principales sitios de digestión de
los carbohidratos?
48. ¿Cuáles son las enzimas que catalizan a los
carbohidratos?
49. ¿Cuáles son los productos finales de la digestión
de los carbohidratos?
50. Todos los monosacáridos son...
51. ¿Cuáles son los monosacáridos más importantes?
52. Hexosas más importantes:
53. Pentosas más importantes:
54. Los polisacáridos de la dieta son ¿de qué origen?
55. ¿Qué enzima actúa brevemente sobre el almidón y
el glucógeno hidrolizando al azar enlaces alfa (1-4)?
56. ¿Qué enlaces glucosídicos no puede digerir la
amilasa salival?
57. ¿Qué son las dextrinas?
58. También son resistentes a la amilasa salival...
59. En el estómago se detiene transitoriamente la
digestión de carbohidratos, ¿por qué?
60. En el intestino delgado continúa la digestión de los
carbohidratos ¿por cuál enzima?
61. Si la acidez estomacal alcanza el intestino delgado,
¿qué segrega el páncreas?
62. ¿En qué parte del intestino delgado se lleva a cabo
la digestión final de los carbohidratos?
63. ¿Qué enzimas intervienen en la digestión de
carbohidratos en el yeyuno superior?
64. Menciona ejemplos de disacaridasas en la
digestión final de carbohidratos
65. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima:
Isomaltasa?
66. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Maltasa?
67. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Sacarasa?
68. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Lactasa?
69. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima:
Trehalasa?
70. ¿De dónde son segregadas las disacaridasas?
71. ¿En qué parte del intestino son absorbidos los
monosacáridos?
Georgina Hernández Ramírez
Las bases Purina y Pirimidina;
los anillos aromáticos,
las proteínas de los proteoglucanos y
Las glucoproteínas.
La boca y la luz intestinal
Las glucosidasas (glucósido hidrolasas)
Glucosa, galactosa y fructosa
Azúcares reductores
Las hexosas,
y menos importantes: las pentosas y las heptosas
Glucosa, galactosa y fructosa. (Manosa)
La ribosa
Animal (glucógeno) y
Vegetal (Almidón=amilosa + amilopectina)
La amilasa salival
Los enlaces Beta(1-4) y alfa(1-6)
Son un grupo de oligosacáridos ramificados y no
ramificados cortos producidas por la hidrólisis del
almidón.
Los disacáridos
Porque la acidez elevada inactiva transitoriamente a la
alfa-amilasa salival.
La alfa amilasa pancreática
Bicarbonato para neutralizar la acidez.
En el yeyuno superior.
Varios tipos de Disacaridasas.
La Isomaltasa. La Maltasa. La Sacarasa. La Lactasa. La
trehalasa.
Escinde enlaces alfa (1-6) de la isomaltosa= glucosa.
Rompe la maltosa y la maltotirosa=glucosa
Rompe sacarosa=glucosa y fructosa.
Escinde lactosa=galactosa y glucosa.
Escinde la trehalosa que se encuentra en champiñones
y otros hongos.
A través del lado luminal de las membranas de las
células de la mucosa intestinal del borde en cepillo.
La mayor parte de ellos son absorbidos en el duodeno
y la parte alta del yeyuno.
72. Los diferentes azucares (monosacáridos) tienen
diferente mecanismo de absorción. ¿Cómo se absorbe
galactosa y glucosa?
73. Los monosacáridos tienen diferente mecanismo de
absorción. ¿Cómo se absorbe la fructosa?
74. Listos para ser enviados de la célula a la circulación
portal, los monosacáridos: glucosa, galactosa y
fructosa utilizan otro transportador. ¿Cuál es?
75. En individuos sanos, normalmente los
carbohidratos digeribles de la dieta ya se han
absorbido cuando el material ingerido ha alcanzado,
¿qué parte del intestino delgado?
76. Cualquier defecto en la actividad de alguna de las
disacaridasas en el intestino delgado, ¿qué puede
provocar?
77. ¿Qué pasa con los glúcidos no digeridos?
78. La diarrea osmótica se ve reforzada por la
fermentación bacteriana de los carbohidratos
restantes y también grandes volúmenes ¿de qué
sustancias?
79. ¿A qué se debe la intolerancia a los disacáridos?
80. ¿A qué se debe la intolerancia a la lactosa en los
adultos?
81. ¿A qué se debe la intolerancia a la sacarosa
ingerida?
82. ¿Cómo se diagnostica la carencia enzimática
específica de alguna disacaridasa?
83. ¿Cómo pueden ser los polisacáridos?
84. La glucosa es epímero en C-4 ¿de qué otro
monosacárido?
85. ¿Qué disacárido no es un azúcar reductor?
86. Los fármacos acarabosa y miglitol inhiben la alfaglucosidasa; ¿qué efecto tienen en la digestión de la
lactosa?
Georgina Hernández Ramírez
Mediante un proceso activo que requiere energía
además la captación de iones sodio; la proteína de
transporte es SGLT-1 (cotransportador 1 de glucosa
dependiente del sodio)
Precisa un transportador independiente del sodio, el
GLUT-5
GLUT-2
La parte inferior del yeyuno
El paso de glúcidos no digeridos al intestino grueso.
El paso de los glúcidos (material osmóticamente
activo) provoca que se extraiga agua desde la mucosa
hasta el intestino grueso, provocando diarrea
osmótica.
CO2 y gas H2, causando retortijones abdominales,
diarrea y flatulencias.
A la carencia genética de alguna disacaridasa, pero
también a diversidad de enfermedades intestinales,
desnutrición o fármacos que lesionan la mucosa
intestinal.
A la pérdida de la actividad de la lactasa debido a que
se reduce su cantidad.
A la carencia del complejo enzimático sacarasaisomaltasa.
Haciendo pruebas de tolerancia oral con cada uno de
los disacáridos. Midiendo la presencia de gas
Hidrógeno en el aliento.
Lineales (como la amilosa) o
ramificados (como el colágeno)
La galactosa
La sacarosa
Ninguno. Porque tiene un enlace glucosídico Beta (no
alfa)