1. No category

EL AGUA.- Sustancia imprescindible para la vida. Esto lo explica su
COMPOSICIÓN: 2 átomos de Hidrógeno y 1 de Oxígeno. Unidos mediante
enlaces covalentes.
Aunque la molécula es neutra en cargas
negativas y positivas, vemos que las cargas
negativas se concentran de una forma desigual,
estas cargas negativas están como más alrededor
del Oxígeno, y las positivas cerca de los átomos
de H2. Esto crea una POLARIDAD. Es decir como
dos polos de distinto signo.
De tal manera que entre cada molécula de
agua se establecen unas fuerzas de atracción de
signo opuesto. Estas uniones se denominan
PUENTES DE HIDRÓGENO.
EL AGUA.- Sustancia imprescindible para la vida. Esto lo explica sus:
PROPIEDADES. Los puentes de hidrógeno y la polaridad del agua explica su
1. GRAN CAPACIDAD DISOLVENTE , con las sustancias iónicas, como por ejemplo,el
Cl Na, el agua separa sus iones orientando gracias a la polaridad las cargas de los
iones. Esta propiedad de disolver debido a su polaridad también lo hace con los
glúcidos, aminoácidos y otros…. Las sustancias que contien moléculas con
grupos hidrofóbicos y grupos hidrofílicos se dispersan en el agua con la parte
hidrofílica hacia el agua y la hidrofóbica replegadas hacia el interior a modo de
esferas (micelas) como ocurre con los glicerofosfolípidos.
2. Y SU ELEVADO CALOR ESPECÍFICO, debido a que los puentes de hidrógeno
limitan la movilidad de las moléculas y se retarda el incremento de la agitación
térmica frente al calor. ( necesita mas calor para que pueda aumentar su
temperatura, y es mayor la cantidad de calor que el agua debe desprender para
que su temperatura descienda.
En los seres vivos pasa a ser el disolvente
para transportar las sustancias y además
participar en las reacciones metabólicas.
En los seres vivos pasa a
tener un efecto moderador de
la temperatura
LOS COMPUESTOS DEL CARBONO, puede formar cuatro enlaces covalentes con otros
átomos.
El carbono es un elemento químico de número atómico 6 y símbolo C. Es sólido a temperatura
ambiente. Dependiendo de las condiciones de formación, puede encontrarse en la naturaleza
en distintas formas alotrópicas, carbono amorfo y cristalino en forma de grafito o diamante. Es
el pilar básico de la química orgánica; se conocen cerca de 10 millones de compuestos de
carbono, y forma parte de todos los seres vivos conocidos
Si el carbono se enlaza consigo mismo forma
cadenas en las que los enlaces entre los átomos
pueden ser sencillos, dobles e incluso triples.
A lo largo de las cadenas se pueden establecer
enlaces con distintos átomos o GRUPOS
FUNCIONALES de átomos. Los mas frecuentes
son los de la siguiente tabla.
Los compuestos de carbono determinan el desarrollo de los procesos vitales, por ello se
denominan BIOMOLÉCULAS, con funciones muy muy diversas.
EXISTEN CUATRO tipos fundamentales de BIOMOLÉCULAS:
1.Glúcidos.
2.Lípidos.
3.Proteínas.
4.Ácidos nucleicos.
EXISTEN CUATRO tipos fundamentales de BIOMOLÉCULAS:
1.Glúcidos.
Los glúcidos son compuestos formados en su mayor parte por átomos de
carbono e hidrógeno y en una menor cantidad de oxígeno. Los glúcidos tienen
enlaces químicos difíciles de romper llamados covalentes, mismos que poseen gran
cantidad de energía, que es liberada al romperse estos enlaces. Una parte de esta
energía es aprovechada por el organismo consumidor, y otra parte es almacenada en
el organismo.
Quimicamente son POLIHIDROXIALDEHIDOS o POLIHIDROXIACETONAS. O
bien la unión de moléculas de este tipo.
Los glúcidos se dividen en monosacáridos, disacáridos u
oligosacáridos y polisacáridos.
MONOSACARIDOS
Los glúcidos más simples, los monosacáridos, están formados
por una sola molécula; no pueden ser hidrolizados a glúcidos más pequeños. La
fórmula química general de un monosacárido no modificado es (CH2O)n, donde n
es cualquier número igual o mayor a tres. Los monosacáridos poseen siempre un
grupo carbonilo en uno de sus átomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto,
por lo que pueden considerarse polialcoholes.
Los monosacáridos se clasifican de acuerdo a tres características
diferentes: la posición del grupo carbonilo, el número de átomos de carbono que
contiene y su quiralidad (ISOMERÍA). Si el grupo carbonilo es un aldehido, el
monosacárido es una aldosa; si el grupo carbonilo es una cetona, el monosacárido
es una cetosa. Los monosacáridos más pequeños son los que poseen tres átomos
de carbono, y son llamados triosas; aquéllos con cuatro son llamados tetrosas, lo
que poseen cinco son llamados pentosas, seis son llamados hexosas y así
sucesivamente. Los sistemas de clasificación son frecuentemente combinados; por
ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehido de seis átomos de carbono), la
ribosa es una aldopentosa (un aldehido de cinco átomos de carbono) y la fructosa
es una cetohexosa (una cetona de seis átomos de carbono).
Las hexosas son monosacáridos (glúcidos simples) formados por una cadena de seis
átomos de carbono . Su fórmula general es C6H12O6. Su principal función es producir
energía. Un gramo de cualquier hexosa produce unas 4 kilocalorías de energía. Las más
importantes desde el punto de vista biológico son: glucosa, galactosa y fructosa.
CICLACIÓN DE LA GLUCOSA.-
Los disacáridos son glúcidos formados por dos moléculas de
monosacáridos y, por tanto, al hidrolizarse producen dos monosacáridos libres. Los dos
monosacáridos se unen mediante un enlace covalente conocido como enlace glucosídico, tras
una reacción de deshidratación que implica la pérdida de un átomo de hidrógeno de un
monosacárido y un grupo hidroxilo del otro monosacárido, con la consecuente formación de
una molécula de H2O, de manera que la fórmula de los disacáridos no modificados es C12H22O11.
La sacarosa es el disacárido más abundante y la principal forma en la cual los glúcidos son
transportados en las plantas. Está compuesto de una molécula de glucosa y una molécula de
fructosa. El nombre sistemático de la sacarosa , O-α-D-glucopiranosil-(1→2)-D-fructofuranosido,
indica cuatro cosas: Sus monosacáridos: glucosa y fructosa.
El tipo de sus anillos: glucosa es una piranosa y fructosa es una furanosa.
Como están ligados juntos: el oxígeno sobre el carbono uno (C1) de α-glucosa está enlazado al
C2 de la fructosa.
El sufijo -osido indica que el carbono anomérico de ambos monosacáridos participan en el
enlace glicosídico.
La lactosa, un disacárido compuesto por una molécula de galactosa y una molécula de glucosa,
estará presente naturalmente sólo en la leche. El nombre sistemático para la lactosa es O-β-Dgalactopiranosil-(1→4)-D-glucopiranosa. Otro disacárido notable incluyen la maltosa (dos
glucosa enlazadas α-1,4) y la celobiosa (dos glucosa enlazadas β-1,4).
Los oligosacáridos están compuestos
por entre tres y nueve moléculas de
monosacáridos que al hidrolizarse se liberan.
No obstante, la definición de cuan largo debe
ser un glúcido para ser considerado oligo o
polisacárido varía según los autores. Según el
número de monosacáridos de la cadena se
tienen los trisacáridos (como la rafinosa ),
tetrasacárido (estaquiosa), pentasacáridos, etc.
Los oligosacáridos se encuentran con
frecuencia unidos a proteínas, formando las
glucoproteínas, como una forma común de
modificación tras la síntesis proteica. Estas
modificaciones post traduccionales incluyen
los oligosacáridos de Lewis, responsables por
las incompatibilidades de los grupos
sanguíneos, el epítope alfa-Gal responsable del
rechazo hiperagudo en xenotrasplante y OGlcNAc modificaciones.
Los polisacáridos son cadenas, ramificadas o no, de más de diez monosacáridos. Los
polisacáridos representan una clase importante de polímeros biológicos. Su función en los
organismos vivos está relacionada usualmente con estructura o almacenamiento. El almidón
es usado como una forma de almacenar monosacáridos en las plantas, siendo encontrado en
la forma de amilosa y la amilopectina (ramificada). En animales, se usa el glucógeno en vez
de almidón el cual es estructuralmente similar pero más densamente ramificado. Las
propiedades del glucógeno le permiten ser metabolizado más rápidamente, lo cual se ajusta
a la vida activa de los animales con locomoción.
La celulosa y la quitina son ejemplos de polisacáridos estructurales. La celulosa y es usada en
la pared celular de plantas y otros organismos y es la molécula más abundante sobre la
tierra. La quitina tiene una estructura similar a la celulosa, pero tiene nitrógeno en sus ramas
incrementando así su fuerza. Se encuentra en los exoesqueletos de los artrópodos y en las
paredes celulares de muchos hongos. Tiene diversos de usos, por ejemplo en hilos para
sutura quirúrgica. Otros polisacáridos incluyen la callosa, la lamina, la rina, el xilano y la
galactomanosa.
Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas,
compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno,
aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno, que tienen como
característica principal el ser hidrofóbicas o insolubles en agua y sí en disolventes
orgánicos como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo.
En el uso coloquial, a los lípidos se les llama vulgar e incorrectamente grasas,
aunque las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos
cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva
energética (triglicéridos), la estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora
(esteroides).
Clasificación de los lípidos
• Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que
posean en su composición ácidos grasos (Lípidos
saponificables) o no lo posean ( Lípidos insaponificables ).
– Lípidos saponificables
• Simples
– Acilglicéridos
– Céridos
• Complejos
– Fosfolípidos
– Glucolípidos
– Lípidos insaponificables
• Terpenos
• Esteroides
• Prostaglandinas
Ácidos grasos
• Los ácidos grasos son
moléculas formadas
por una larga cadena
hidrocarbonada de tipo
lineal, y con un número
par de átomos de
carbono. Tienen en un
extremo de la cadena
un grupo carboxilo (COOH).
• Se conocen unos 70 ácidos
grasos que se pueden clasificar
en dos grupos :
• Los ácidos grasos saturados sólo
tienen enlaces simples entre los
átomos de carbono. Son
ejemplos de este tipo de ácidos
el mirístico (14C);el palmítico
(16C) y el esteárico (18C) .
• Los ácidos grasos insaturados
tienen uno o varios enlaces
dobles en su cadena y sus
moléculas presentan codos, con
cambios de dirección en los
lugares dónde aparece un doble
enlace. Son ejemplos el oléico
(18C, un doble enlace) y el
linoleíco (18C y dos dobles
enlaces).
PROPIEDADES DE LOS LIPIDOS
•
•
•
Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una
zona hidrófila, el grupo carboxilo (-COOH)
y una zona lipófila, la cadena
hidrocarbonada que presenta grupos
metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3)
terminales.
Por eso las moléculas de los ácidos grasos
son anfipáticas, pues por una parte, la
cadena alifática es apolar y por tanto,
soluble en disolventes orgánicos (lipófila),
y por otra, el grupo carboxilo es polar y
soluble en agua (hidrófilo).
Desde el punto de vista químico, los
ácidos grasos son capaces de formar
enlaces éster con los grupos alcohol de
otras moléculas.
Cuando estos enlaces se hidrolizan con un
álcali, se rompen y se obtienen las sales
de los ácidos grasos correspondientes,
denominados jabones, mediante un
proceso denominado saponificación.
Lípidos simples
• Son lípidos saponificables en
cuya composición química sólo
intervienen carbono, hidrógeno
y oxígeno.
• Acilglicéridos
• Son lípidos simples formados por
la esterificación de una,dos o
tres moléculas de ácidos grasos
con una molécula de glicerina.
También reciben el nombre de
glicéridos o grasas simples
• Según el número de ácidos grasos, se
distinguen tres tipos de estos lípidos:
• los monoglicéridos, que contienen una
molécula de ácido graso
• los diglicéridos, con dos moléculas de ácidos
grasos
• los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos
grasos.
• Los acilglicéridos frente a bases dan lugar a
reacciones de saponificación en la que se
producen moléculas de jabón.
TRIGLICERIDOS
CLASIFICACIÓN
Según sean líquidos ó sólidos
A) Aceites
B) Grasas
Son los triglicéridos naturales tanto de origen animal como vegetal
Según el grado de insaturación
A)Saturados
B) Insaturados
Aceites y grasas
Acidos grasos
constituyentes
Hexanoico
H-(CH2)5 -CO-O- H
Octanoico
Aceite de
Coco -- 0,8%
Aceite de
Coco -- 5,5 a 9,9%
H-(CH2)7 -CO-O- H
Palma -- 3 a 4%
Aceites y grasas
Acidos grasos
constituyentes
Caprico
H-(CH2)9 -CO-O- H
Laurico
Aceite de
Coco -- 4,4 a 9,5%
Palma -- 3 a 7%
Aceite de
Coco -- 44 a 52%
H-(CH2)11 -CO-O- H
Palma -- 46 a 52%
Aceites y grasas
Acidos grasos
constituyentes
Aceite de
Miristico
H-(CH2)13 -CO-O- H
Algodón -- 0,5%
Soja -- 14%
Sésamo -- 0,1%
Coco -- 13 a 19%
Palma -- 14 a 17%
Palmítico
H-(CH2)15 -CO-O- H
Aceite de
Algodón -- 21,9%
Soja -- 14%
Sésamo -- 8,2 a 9,4%
Coco -- 7,5 a 10,5%
Palma -- 6,5 a 9%
Aceites y grasas
Acidos grasos
constituyentes
Estearico
H-(CH2)17 -CO-O- H
Araquidico
H-(CH2)19 -CO-O- H
Aceite de
Algodón -- 1,9%
Sésamo -- 3,6 a 3,7%
Coco -- 1 a 3%
Palma -- 1 a 2,5%
Aceite de
Algodón -- 0,1%
Sésamo -- 0,8 a 1,2%
Coco -- 0 a 0,4%
Aceites y grasas
Acidos grasos
constituyentes
Oleico
Aceite de
Algodón -- 30,7%
C 17 H33 -CO-O- H
Cis-9
Sésamo -- 35 a 45%
Coco -- 5 a 8%
Palma -- 13 a 19%
Soja -- 23%
Aceites y grasas
Acidos grasos
constituyentes
Linoleico
C 17 H31 -CO-O- H
Cis-9
Aceite de
Algodón -- 44,9%
Sésamo -- 40 a 48%
Coco -- 1,5 a 2,5%
Cis-12
Palma -- 0,5 a 2%
Soja -- 35%
Aceites y grasas
Acidos grasos constituyentes
Linolénico
Aceite de
Soja -- 8%
C 17 H29 -CO-O- H
Cis-9
Cis-12
Cis-15
Araquidónico
Aceite de
C 19 H29-CO-O- H
Algodón -- 0,1%
Cis-5 Cis-8 Cis-11
Cis-14
Ceras
• Las ceras son ésteres de ácidos grasos de
cadena larga, con alcoholes también de
cadena larga. En general son sólidas y
totalmente insolubles en agua. Todas las
funciones que realizan están relacionadas
con su impermeabilidad al agua y con su
consistencia firme. Así las plumas, el pelo , la
piel,las hojas, frutos, están cubiertas de una
capa cérea protectora.
Lípidos complejos
• Son lípidos saponificables en cuya estructura
molecular además de carbono, hidrógeno y
oxígeno, hay también nitrógeno,fósforo,
azufre o un glúcido.
Son las principales moléculas constitutivas de
la doble capa lipídica de la membrana, por lo
que también se llaman lípidos de membrana.
Son también moléculas anfipáticas
• Fosfolípidos
• Se caracterizan por
presentar un ácido
ortofosfórico en su
zona polar. Son las
moléculas más
abundantes de la
membrana
citoplasmática.
• Algunos ejemplos de
fosfolípidos
• Glucolípidos
• Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer
un glúcido. Se encuentran formando parte de las
bicapas lipídicas de las membranas de todas las
células, especialmente de las neuronas. Se sitúan en
la cara externa de la membrana celular, en donde
realizan una función de relación celular, siendo
receptores de moléculas externas que darán lugar a
respuestas celulares
• Terpenos
• Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen
funciones muy variadas, entre los que se pueden
citar:
• Esencias vegetales como el mentol, el geraniol,
limoneno, alcanfor, eucaliptol,vainillina.
• Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K.
• Pigmentos vegetales, como la carotina y la
xantofila.
COLESTEROL
El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere
estabilidad. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los
esteroides
HORMONAS SEXUALES
Entre las hormonas sexuales se encuentran la progesterona que
prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación y la
testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos.
HORMONAS SUPRARRENALES
Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la cortisona, que actúa en
el metabolismo de los glúcidos, regulando la síntesis de glucógeno.
• · Prostaglandinas
• Las prostaglandinas son
lípidos cuya molécula básica
está constituída por 20
átomos de carbono que
forman un anillo ciclopentano
y dos cadenas alifáticas.
• Las funciones son diversas.
Entre ellas destaca la
producción de sustancias que
regulan la coagulación de la
sangre y cierre de las heridas;
la aparición de la fiebre como
defensa de las infecciones; la
reducción de la secreción de
jugos gástricos. Funcionan
como hormonas locales.
Funciones de los lípidos
•
Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones:
•
Función de reserva. Son la principal reserva energética del organismo. Un
gramo de grasa produce 9,4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de
oxidación, mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4,1
kilocaloría/gr.
•
Función estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas.
Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente
como el tejido adiposo de piés y manos.
•
Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las
reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta
función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las
prostaglandinas.
Función transportadora. El tranporte de lípidos desde el intestino hasta
su lugar de destino se raliza mediante su emulsión gracias a los ácidos
biliares y a los proteolípidos.
Reacción de saponificación
• Saponificación. Es una reacción típica de los ácidos
grasos, en la cual reaccionan con álcalis y dan lugar a
una sal de ácido graso, que se denomina jabón.Las
moléculas de jabón presentan simultáneamente una
zona lipófila o hifrófoba, que rehuye el contacto con
el agua, y una zona hidrófila o polar, que se orienta
hacia ella, lo que se denomina comportamiento
anfipático.
• http://www.scribd.com/doc/242841/PROTEINAS
INTEGRANTES
Karina Álvarez Quintero
Mevis Bayuelo Franco
Karime Carmona Canedo
Licena Oñoro Ramírez
Catherine Payares Martínez
Kelly Pereira Lora
INTRODUCCIÓN
La asparagina fue el primer aminoácido que descubrieron(1806).
 la treoninna fu el ultimo.
 existen 20 aminoácidos diferentes.
 todos son L-α-aminoácidos y constan de:
* un grupo amino
* un grupo carboxilo
* un grupo hidrogeno
* un grupo distinto llamado R
 los aminoácidos que están en las proteínas son configuración L.
Carboxilo
COOH
amino
H2N
C
H
R
Cadena lateral
 Aminoácidos no proteicos
Aminoácidos proteicos
Se dividen en dos grupos:
 Aminoácidos codificables o universales
 Aminoácidos modificados o particulares..
Son 20:
Alanina (Ala,A)
Fenilalanina (phe,F)
Lisina (Lys, K)
Prolina (Pro, P)
Treonina (Thr, T)
Cisteina (Cys, C)
Glicina (Gly, G)
Leucina (Leu, L)
Glutamina (Gln, Q)
Valina (Val, V)
Aspartico (Asp, D)
histidina (His, H)
Metionina (Met, M)
arginina (Arg, R)
triptofano (Trp, w)
glutamico (Glu, E)
isoleucina (lle,l)
asparagina (Asn, N)
Serina (Ser, S)
tirosina (Tyr, Y)
Los aa esenciales: his, val, lle, leu, lys, met, trp, thr y phe.
Clasificación en función de la naturaleza y de la
polaridad de La cadena lateral R.
Aminoácidos
neutros no polares:
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano
Metionina, Cisteína , prolina.
Neutros polares:
Serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina
Ácidos:
Aspartato, glutamato
Básicos:
Lisina, arginina, histidina.
Las modificaciones mas frecuentes son:
 Hidroxilación.
 Carboxilación.
 Adición de iodo.
 Formación de puentes disulfuro.
 Glicosilación.
 Fosforilación.
 Acetilación.
 Metilación.
 Acilación.
ENLACE PEPTÍDICO Y PÉPTIDOS
• El esqueleto de toda proteína esta constituido
por una repetición de N-C-&-C.
Ésta unidad de repetición esta enlazada
mediante enlaces peptídicos.
• Se conoce como grupo peptídico al N y C
unidos por el enlace peptídico y sus cuatro
sustituyentes, el Oxigeno del Carbonilo, el
Hidrogeno del Amino y los Carbonos alfa
unidos al N y C.
• La unión de dos o mas aminoácidos mediante
enlaces amida originan los péptidos.
• En los péptidos y en las proteínas, estos
enlaces amida reciben el nombre de enlaces
peptídicos y son el resultado de la reacción de
un grupo carboxilo de un aminoácido con el
grupo amino de otro, con eliminación de una
molécula de agua.
CLASIFICACION
• cuando son pocos los aminoácidos que
forman el péptido (menos de 10) se trata de
un oligopéptido (dipéptido, tripéptido,
tetrapéptido, etc.).
• cuando el numero de aminoácidos esta
comprendido entre 10 y 100 se trata de un
polipéptido.
• si el numero de aminoácidos es mayor de 100,
se habla de proteínas.
NOMENCLATURA
• por convención, los péptidos se nombran
leyendo secuencialmente los radicales de los
aminoácidos que lo integran a partir del
extremo N.
• se denomina secuencia de un péptido al
orden de los aminoácidos que lo integran.
FUNCIONES BIOLOGICAS
- Agentes vasoactivos:
Angiotensina II. Tiene actividad vasopresora.
Es un octapéptido que se origina mediante la
hidrólisis de una proteína precursora llamada
Angiotensinógeno, y que no tiene actividad
vasopresora.
Otros tienen actividad vasodilatadora: la
Bradiquinina, nonapéptido. Proteína
precursora: quininógeno.
-Hormonas:
Oxitocina: nonapéptido que provoca la
contracción uterina y la secreción de leche por
las glándulas mamarias.
Vasopresina: nonapéptido que induce la
reabsorción de agua en el riñón.
Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la
liberación de la hormona del crecimiento.
- Neurotransmisores:
Las encefalinas (pentapéptido), las endorfinas
(pentapéptido).
- Antibióticos:
La valinomicina y la gramicidina son dos
péptidos con acción antibiótica.
La valinomicina es un inóforo: es capaz de
transportar iones potasio a través de las
membranas biológicas.
GENERALIDADES
DEFINICION
Son Biomoléculas Formadas básicamente Por
C, H,N Y O.
Además, pueden contener azufre y en algunos
tipos de proteínas H, Mg y Cu entre otros
elementos.
La estructura de las proteínas se estabiliza por
diferentes tipos de enlaces como los
covalentes, puentes de H, en laces salinos y
fuerzas de Van Der Waals.
Proteínas.
Constituidas por C, H, O, N y S. Pueden presentar otros elementos
como P, Fe, Mg, Cu, ...
Aminoácidos
Péptidos
Oligopéptidos(nº de aa <10 )
Polipéptidos nº de aa <a 100
Proteínas.
Aminoácidos I
Moléculas orgánicas que presentan un radical amino y un radical
carboxilo. Existen más de cien en la naturaleza.
Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas, se denominan
proteínicos. Son todos α-aminoácidos.
NH2
R
C
COOH
H
Otros aminoácidos pueden presentar interés biológico, porque
forman parte de proteínas de microorganismos, porque dan lugar a
moléculas fundamentales (tiroxina) o porque sufren modificaciones
como metilaciones, fosforilaciones, ... ( β-alanina; forma parte de
coenzimas, ácido γ- aminobutírico; neurotransmisor de las sinapsis
inhibidoras).
Aminoácidos II. Clasificación
Aminoácidos III. Propiedades
Sólidos, fácilmente cristalizables; incoloros o blanquecinos; con
sabores diversos; los de carácter polar son solubles en agua y
algunos de los apolares son muy hidrófobos.
Tienen carácter anfótero: su comportamiento ácido o base depende
del medio.
NH2
+
NH
2
NH3
R
C
COOH
H
pH < 7 ácido
BASE
H+
R
C
COOH
H
pH = 7 neutro
NEUTRO
R
C
COO-
H
OH-
pH > 7 básico
ÁCIDO
Enlace peptídico
ESTRUCTURACIÓN DE PROTEÍNAS
Podemos distinguir 5 niveles de estructuración
en las proteínas; la estructura primaria, la
estructura secundaria, estructura terciaria,
estructura cuaternaria y estructura quinaria.
Proteínas. Estructura
Proteínas. Estructura 1aria
Proteínas. Estructura 2aria. α-hélice
Proteínas. Estructura 2aria. Lámina β
Proteínas. Estructura 3aria
Proteínas. Estructura 4aria
Más de un polipéptido, que pueden ser iguales o diferentes entre sí.
Cada polipéptido se denomina protómero.
La unión entre protómeros se realiza mediante enlaces
generalmente no covalentes, pero la estructura completa se
estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria.
Los ejemplos más habituales son la hemoglobina: dos cadenas α y
dos β o el colágeno: tres hélices de colágeno.
Algunas proteínas tienen más de una estructura mediante las cuales
realizan su actividad.
ARN polimerasa. Premio Nobel de
química 2006. Kornberg.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Los enlaces que determinan la
estructura primaria son covalentes.
Las posibilidades de estructuras a
nivel primario son prácticamente
ilimitados. Como en casi todas las
proteínas existen 20 aminoácidos
diferentes, el numero de estructuras
posibles vienen dados por las
variaciones por repetición de los 20
elementos tomados de n en n,
siendo n el numero de aminoácidos
que componen la molécula proteica.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es el
plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta gracias a la
formación de puentes de H entre
los átomos que forman el enlace
peptídico. Se pueden distinguir
varios tipos de conformación
que determinan la estructura
secundaria de una proteína:
conformación al azar , hélice α,
hoja β, giros β y estructuras
supersecundarias.
Es una disposición precisa y
ESTRUCTURA
única en el espacio y surge a
TERCIARIA
medida que se sintetiza la
proteína. Esta determinada por la
secuencia de aminoácidos y se
reconoce 2 tipos de estas
estructuras:
1.Proteínas con estructura
terciaria de tipo fibroso en las una
de las dimensiones es mayor que
las otras dos.
2.Proteínas con estructura
terciaria de tipo globular mas
frecuentes y su forma es esférica.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de
mas de una cadena
polipeptídica, es decir, cuando
se trata de una proteína
oligomérica, decimos que tiene
una estructura cuaternaria.
Esta modula la actividad
biológica de la proteína y de la
separación de las subunidades,
y a menudo conduce a la
perdida de funcionalidad.
ESTRUCTURA QUINARIA
En algunos casos las proteínas
se agrupan entre si, en otros se
agrupan con otro grupo de
Biomoléculas para formar
estructuras supramoleculares
de orden superior y que tienen
un carácter permanente.
Este nivel de asociación recibe
el nombre de estructura quinaria,
y pueden ser: asociaciones entre
proteínas y asociaciones entre
proteínas y otras moléculas.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son polímetros de
a-aminoácidos con amplia
variabilidad estructural y funciones
biológicas diversas.
•
•
•
•
Criterios físicos
Criterios químicos
Criterios estructurales
Criterios funcionales
Ej: el colágeno es una proteína
simple, fibrosa y oligomerica.
criterio físico
• Albúmina: soluble en agua o en disoluciones
salinas diluidas
• Globulinas: requieren concentraciones salinas
mas elevadas para mantenerse en disolución.
• Prolaminas: solubles en alcohol.
• Glutelinas: se disuelven en disoluciones acidas
o básicas.
• Escleroproteínas: insolubles en la mayoría de
los disolventes.
CRITERIO QUIMICO: existen 2 tipos de proteínas
• Proteínas simples: formadas por a-aminoácidos,
como la ubiquitina ( formada por 53
aminoácidos).
• Proteínas conjugadas: además de la cadena
polipeptídica contiene un componente no
aminoacidico llamado grupo prostético (azúcar,
lípido, ac.nucleico, etc.).
Ejemplos: hemoglobina, mioglobina, citocromos,
lipoproteínas, etc.
Criterio estructural
• Proteínas globulares
(esféricas).
• Proteínas fibrosas
(alargadas).
Criterio funcional
• Proteínas monomericas: consta de una sola
cadena polipeptídica. EJ: mioglobina
• Proteínas oligomericas: consta de varias
cadenas polipeptídicas. Esas distintas cadenas
se llaman subunidades, pueden ser igual o
diferentes entre si. Ej: la hemoglobina esta
formada por 4 subunidades.
Funciones biológicas de las proteínas.
• Funciones enzimáticas: ferritina, miosina
• Función hormonal: insulina, parathormona
• Función de reconocimiento de señales:
receptores hormonales.
• Función de transporte: oxigeno, lípidos.
• Función estructural: fibras de colágeno.
• Función de movimiento: actina, miosina.
• Función de reserva: la ovoalbumia,
lactoalbúmina, gliadina, etc.
• Transducción de señales.
• Función reguladora.
• Función de defensa: inmunoglobulinas
Proteínas. Funciones
Energética: lactoalbúmina, caseína,...
Estructural: colágeno, histonas,..
Hormonal: insulina
Transportadora: hemoglobina, proteínas de membrana,...
Antibiótica: actinomicina
Contráctil: actina, miosina,...
Homeostática: regulan las condiciones del medio (pH)
Inmunológica: inmunoglobulinas
Marcadoras: proteínas de membrana
Protectora y lubricante: mucina, proteínas del líquido sinovial
Hemostática: fibrinógeno y fibrina.
CATALIZADORA O ENZIMÁTICA
COLAGENO
En los tejidos
Las células
Malla compleja de proteínas de secreción e
hidratos de carbono
Llena el espacio intercelular
MATRIZ EXTRACELULAR (MEC)
Matriz extracelular
Diversas Funciones
Fuerza
(Tendones)
Filtración
(glomérulo renal)
Cartílago
Tejido conectivo denso
Hueso
Tendones
Fuerza y flexibilidad
MEC que conecta las células
musculares lisas que rodean la
arteria
MEC fibrosa y
pocas células
MEC esta formadas por fibras de colágeno empaquetadas y elastina
COLAGENO
Es la proteína fibrosa más abundante de la MEC.
Hélice triple de tropocolágeno
Hay al menos 20 estructuras diferentes de colágeno
Estructura básica
TRIPLE HELICE
(TROPOCOLAGENO)
3 cadenas polipeptídicas
600 a 3000 aminoácidos
formación helicoidal
diferente
Estructura primaria rica en prolina e hidroxiprolina
RIGIDEZ
Triple hélice formada por tres hélices a izquierdas
• Enlaces de H interhélice
•
Gly, uno de cada tres residuos
acercamiento
Aminoácidos Especiales en el Colágeno
El anillo de pirrolidina de la prolina e hidroxiprolina esta
en el lado exterior de la triple hélice.
Hay 3 hidroxilasas
a los residuos de prolina y lisina
Catalizada por una prolilhidroxilasa (o lisilhidroxilasa)
que requiere ascorbato (vitamina C) como antioxidante
COLAGENO
ESPACIO EXTRACELULAR
ENZIMA
LISIL OXIDASA
GRUPO AMINO
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
GRUPO ALDHEIDO
ENTRECRUZAMIENTOS COVALENTES
GRAN FUERZA
TENSIL A FIBRILLA
ENTRECRUZAMIENTOS
LATIRISMO
Deformaciones de la columna vertebral
Desmineralización de los huesos
Aneurisma aórtico
COLAGENO
SE SINTETIZAN COMO
PROCOLAGENO
PROCOLAGENO tiene aminoácidos adicionales en los extremos N y C
Terminal llamados PROPEPTIDOS.
Estos PROPEPTIDOS son separados por enzimas proteoliticas
Procolageno
Colágeno
maduro
Fibrillas de colágeno
Los colágenos son una familia de proteínas de la matriz cuyos miembros
comparten una estructura de triple hélice. Los dominios no helicoidales
le confieren al colágeno sus estructuras variadas.
Enfermedades del colágeno
• OSTEGENESIS IMPERFECTA
Desorden del tejido conectivo causado por un defecto del colágeno tipo I,
causando múltiples fracturas en el hueso, por el cambio de glicina por cisteína.
• ENFERMEDAD DE EHLERS DANLOS
Articulaciones hipermoviles y piel muy extensibles por grandes cantidades de
procolageno en extractos de piel y tendones.
Si recordamos el escorbuto se produce por deficiencia de vitamina C, producido
porque las enzimas que hidrolizan la prolina son defectuosas ya que necesitan de
vitamina C para permanecer activas.
Al no poder hidrolizar la prolina, El
colágeno es muy frágil
ELASTINA
•
•
•
•
•
Proteína no colagenosa de la MEC
Predominante en fibras elasticas
Flexibilidad de nuestros vasos sanguineos, ligamentos, pulmones y la piel.
Hay 1 solo gen para la elastina, proteina de 750 aa.
Escasa hidroxiprolina, no hidroxilisina ni carbohidratos.
ESTRUCTURA BASICA
Consta de dominios hidrofilicos e hidrofobicos ricos en lisina y valina.
Forma estructuras heterocíclicas llamadas desmocina o isodesmocina.
Debido al modo de entrecruzamiento la elastina se puede estirar en 2
dimensiones
FIBRONECTINA
• Es una glucoproteína que esta presente en la MEC y en el
plasma = soluble.
• Adhesión, migración y morfología celular, diferenciación
embrionaria y organización citoesqueletica.
• Mantiene unidos los colágenos, proteoglicanos y superficie
celular.
• Presenta 20 isoformas
• Se fija a proteínas de la superficie celular y proporciona un
mecanismo de comunicación entre los ambientes intra y
extracelulares.
LAMININAS
• Se conecta el colágeno tipo IV por una proteína
monocatenaria la nidogen/ entactina que tiene un sitio de
unión para el colágeno tipo IV .
• Genera un anclaje de la MEC en las membranas basales
HEMOGLOBINA
consiste en 4 cadenas polipeptídicas, 2 de clase
α y 2 de clase β. Esta es una proteina
alosterica que puede fijar hasta cuatro
moleculas de oxigeno (oxihemoglobina).
La afinidad de fijacion de oxigeno por la
hemoglobina esta influenciada positivamente
por el oxigeno, pero tambien por diversos
efectores alostericos quimicamente distintos,
como H, co2, 2-3-bpg o aumento de la
temperatura.
HEMOGLOBINOPATIAS
• Drepatositosis:
La drepanocitosis o anemia de hematíes
falciformes es un padecimiento hereditario,
ampliamente distribuido en todo el mundo
como gen autosómico codominante. Los
sujetos heterocigotos (AS) se designan como
portadores, o que tiene el rasgo
drepanocítico. Los homocigotos (SS) sufren
de anemia drepanocítica.
FUNCIONES:
•TRANSPORTE DE COMPUESTOS ENDOGENOS/EXOGENOS
POCO SOLUBLES.
•REGULACION DE LAPRESION ONCOTICA Y EL BALANCE
INTRA/EXTRAVASAL.
•RESPUESTA INFLAMATORIA Y CONTROL DE LA
INFECCION.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS
• Prealbumina y proteína transportadora de
retinol
• Albúmina
• Alfa 1-glicoproteina acida
• Alfa 2-macroglobulina
• Ceruplasmina
• Transferrina
• Beta 2-microglobulina
• Proteína c reactiva
• inmunoglobulinas
Análisis de las proteínas
Patrones de alteración del proteinograma
Hormonas
SISTEMA ENDOCRINO
•
Hormonas y mecanismos de acción hormonal
1.
Eje hipotálamo-hipófisis
2.
Páncreas endocrino.
3.
Glándulas suprarrenales
4.
Tiroides y paratiroides
5.
Hormonas que regulan el metabolismo y la ingesta
6.
Hormonas sexuales y reproducción
¿Qué es una hormona?
sangre
Hormona
Receptor
Célula
endocrina
Célula
Diana
Respuesta
Especificidad de acción hormonal
Célula
Endocrina
Célula
sin
Receptor
Célula
con
Receptor
No respuesta
Respuesta
Mediadores químicos de comunicación y control:
Hormonas, sustancias autocrinas y paracrinas
Hormona
Sustancia
autocrina
Sustancia
paracrina
Clasificación de hormonas
•Hormonas hidrosolubles: péptidos y aminas y aminoácidos
•Hormonas liposolubles: derivados del colesterol
Síntesis, almacén y secreción de hormonas
Hormonas hidrosolubles
Se almacenan en vesículas
Se liberan por exocitosis
Hormonas liposolubles
No se almacenan
Se liberan por difusión
colesterol
Enzimas
específicos
RER
Golgi
almacén en
Vesículas
Exocitosis
sangre
No se
almacenan
Difusión
sangre
Localización de receptores hormonales en la célula diana
Hormonas hidrosolubles
Tienen receptores en la
membrana
membrana
Hormonas Liposolubles
Suelen tener los receptores en
citoplasma y núcleo, pero a veces
también en la membrana
membrana
núcleo
citoplasma
Mecanismo de acción de hormonas hidrosolubles
Las hormonas hidrosolubles pueden modificar:
1. la apertura de un canal iónico
2. la actividad de alguna proteína intracelular mediante un
segundo mensajero
Ca2+
2º mensajero
Modificación
de alguna
proteína
Mecanismo de acción de hormonas liposolubles
Las hormonas liposolubles, cuando actúan sobre
receptores dentro del núcleo, activan genes dando lugar a
la síntesis de una proteína.
Hormona
Gen
mRNA
Proteína
Mecanismos de regulación de la función hormonal
1. Regulación de la secreción:
• Retroalimentación negativa (frecuentes)
•
Retroalimentación positiva (poco frecuentes)
•
Ritmos circadianos
•
Regulación por otras hormonas
2. Regulación de la célula diana:
• Desensibilización de receptores
•
Efecto de otras hormonas
La regulación de la secreción hormonal por
retroalimentación negativa es el mecanismo más
frecuente
Inhibición de
la secreción
Respuesta
Glándula
endocrina
Hormona
suficiente
Órgano diana
Regulación de la secreción hormonal por
retroalimentación positiva: oxitocina
INICIO
Empuje del niño sobre
la parte baja del útero
Estiramiento
Fin del ciclo
Liberación de
oxitocina
Contracciones
uterinas
Regulación de la secreción hormonal por ritmos
circadianos: cortisol
Algunas hormonas tienen un ritmo de secreción marcado
por el ciclo día-noche. Ejemplo: cortisol
Regulación de la secreción hormonal por otras hormonas:
Eje hipotálamo hipófisis
Hormona 1
Hormona 2
Regulación de la respuesta en la célula diana
Desensibilización de receptores. Un receptor cuando
tiene mucho tiempo la hormona presente se puede
internalizar y la hormona deja de actuar
Efecto
No efecto
Regulación de la respuesta en la célula diana
Permisividad: Una hormona puede hacer que se
sinteticen los receptores para otra hormona y permite
su actuación.
Hormona 1
Hormona 2
1
4
2
3
No efecto por
falta de receptor
Efecto
Hormona liposoluble sintetiza
un receptor para una H
hidosoluble
Similitudes y diferencias entre el sistema
nervioso y el sistema endocrino
Hormona
•Señalización lenta
•Señales a larga distancia
•Especificidad en el
Neurotransmisor
•Señalización rápida
•Señales a corta distancia
receptor
•Coordina respuestas
de duración larga
•Especificidad en el emisor
•Coordina respuestas rápidas
y precisas
Respuesta
Respuesta
Respuesta
VITAMINAS:
Origen, clasificación e
importancia
Biología II - FIMCM - Nov. 08
Qué veremos en esta clase?
Vitaminas
Concepto y origen
Clasificación
Importancia
Participación en metabolismo y como componentes
estructurales
VITAMINAS
– Bautizadas como tal por el científico bioquímico
polaco Casimir Funk, en 1912.
– El nombre proviene de las palabras vita (vida) y
amina, porque se pensaba que estos
compuestos tenían función de amina
(compuestos químicos orgánicos que se
consideran como derivados del amoniaco y
resultan de la sustitución de los hidrógenos de la
molécula por los radicales alquilo).
– Las vitaminas son esenciales en el metabolismo
y necesarias para el crecimiento y para el buen
funcionamiento del cuerpo.
Cómo se descubrió la existencia de las
vitaminas?
– La primera observación sobre la existencia (y utilidad) de las vitaminas se
dio en los tiempos de la navegación a vela, cuando los viajes solían durar
varios meses.
– En estos viajes, los marineros llevaban sus bodegas bien provistas de
víveres; galletas, carne salada, pescado seco, alimentos todos ellos que
se conservaban fácilmente.
– Sin embargo, los marineros enfermaban de escorbuto, enfermedad que
desaparecía en cuanto los marineros llegaban a puerto y comían cítricos.
– Por eso desde1795 la marina Británica empezó a suministrar limones y
cítricos a su tripulación cuando salían de viaje.
– A partir de entonces ninguno de sus marineros enfermó de escorbuto. La
conclusión fue que en los cítricos debía de haber alguna sustancia que
faltaba en los otros alimentos y que era eficaz contra el escorbuto.
Escorbuto
• Se trata de una enfermedad caracterizada
por sangrados en encías, articulaciones y
uñas, junto con cansancio, irritabilidad y
pérdida de apetito. Se debe a la carencia
de vitamina C o ácido ascórbico, sustancia
que permite que el organismo produzca
colágeno.
• El colágeno es para el cuerpo humano lo
mismo que las estructuras de hierro son
para el cemento. Sin él, la piel se cae, los
vasos sanguíneos pierden fuerza y gotean,
y los huesos y tejidos conjuntivos
(cartílagos) se debilitan.
ORIGEN DE LAS VITAMINAS
– Solamente la vitamina D es producida por el organismo, el resto se
obtiene a través de los alimentos.
• (Actualmente se sabe que la vitamina D funciona como una pro-hormona, un precursor de una
hormona activa. La vitamina D, una vez en su forma de la hormona activa calcitriol, junto con
otro par de hormonas influencian la absorción y la deposición del calcio y del fósforo en los
huesos. Cuando existe una deficiencia de vitamina D, el proceso de calcificación de huesos y
dientes se hace más lento o ineficiente, o puede inhibirse por completo).
– Todas las vitaminas tienen funciones muy específicas sobre el
organismo y deben estar contenidas en la alimentación diaria para
evitar deficiencias.
– Deficiencia de vitaminas = Hipovitaminosis
– Exceso de vitaminas = Hipervitaminosis.
Características Generales
•Son sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada. Son 13 las
vitaminas principales, formadas por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno.
•Son sustancias lábiles, ya que se alteran fácilmente por cambios de
temperatura y pH, y también por almacenamientos prolongados.
•Son imprescindibles para los procesos metabólicos que tienen lugar en la
nutrición de los seres vivos.
•No aportan energía (no se utilizan como combustible), pero sin ellas el
organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y
energéticos suministrados por la alimentación.
•Se utilizan en el interior de las células como antecesoras de las coenzimas.
•Su efecto consiste en ayudar a convertir los alimentos en energía.
Clases de Vitaminas
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
•Las vitaminas liposolubles (que se disuelven en grasas y aceites) A, D, E y K,
se consumen junto con alimentos que contienen grasa.
•Son almacenadas en el hígado y en los tejidos grasos y por esto no es
necesario tomarlas todos los días por lo que es posible, tras un consumo
suficiente, subsistir una época sin su aporte.
•Si se consumen en exceso sobre las dosis recomendadas (más de 10 veces las
cantidades recomendadas) pueden resultar tóxicas.
•Las Vitaminas Liposolubles son:
* Vitamina A (Retinol/Antixeroftálmica)
* Vitamina D (Calciferol/Antirraquítica)
* Vitamina E (Tocoferol)
* Vitamina K (Antihemorrágica/Filoquinona)
Clases de Vitaminas
VITAMINAS HIDROSOLUBLES
•Las vitaminas hidrosolubles son aquellas que se disuelven en agua. Se trata
de coenzimas o precursores de coenzimas, necesarias para muchas reacciones
químicas del metabolismo.
•Pueden pasarse al agua del lavado o de la cocción de los alimentos. Muchos
alimentos ricos en este tipo de vitaminas no nos aportan al final de
prepararlos la misma cantidad que contenían inicialmente.
•No se almacenan en el organismo. Deben aportarse regularmente y sólo
puede prescindirse de ellas durante algunos días.
•El exceso de vitaminas hidrosolubles se excreta por la orina, por lo que no
tienen efecto tóxico por elevada que sea su ingesta, aunque se podría sufrir
anormalidades en el riñón por no poder evacuar la totalidad de líquido.
Clases de Vitaminas
VITAMINAS HIDROSOLUBLES
* VITAMINA C. Ácido Ascórbico. Antiescorbútica.
* VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica.
* VITAMINA B2. Riboflavina.
* VITAMINA B3. Niacina. Ácido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa.
* VITAMINA B5. Ácido Pantoténico. Vitamina W.
* VITAMINA B6. Piridoxina.
* VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H.
* VITAMINA B9. Ácido Fólico.
* VITAMINA B12. Cobalamina.
Clases de Vitaminas
FALSAS VITAMINAS
Son sustancias con una acción similar a la de las vitaminas, pero con
diferencias estructurales, y que el organismo también las sintetiza por sí
mismo (no solamente se las obtiene en la dieta). Entre ellas están:
* Inositol
* Colina
* Ácido fólico
Clases de Vitaminas
Inositol:
•Forma parte del complejo B y está íntimamente unido a la colina y la biotina.
•Forma parte de los tejidos de todos los seres vivos: en los animales formando parte de
los fosfolípidos, y en las plantas como ácido fítico, uniendo al hierro y al calcio en un
complejo insoluble de difícil absorción.
•El inositol interviene en la formación de lecitina, que se usa para trasladar las grasas
desde el hígado hasta las células, por lo que es imprescindible en el metabolismo de las
grasas y ayuda a reducir el colesterol sanguíneo.
Clases de Vitaminas
Colina:
•Es considerada como un componente del grupo B por tener acción
semejante.
•Actúa al mismo tiempo con el inositol en la formación de lecitina, que tiene
importantes funciones en el sistema lipídico.
•La colina se sintetiza en el intestino delgado por medio de la interacción de la
vitamina B12 y el ácido fólico con el aminoácido metionina, por lo que un
aporte insuficiente de cualquiera de estas sustancias puede provocar su
escasez.
•También se puede producir una deficiencia de colina si no tenemos un aporte
suficiente de fosfolípidos o si consumimos alcohol en grandes cantidades.
Clases de Vitaminas
Ácido Fólico:
•Se le llama ácido fólico por encontrarse principalmente en las hojas de los vegetales (en latín
folia significa hoja).
•Junto con la vitamina B12 participa en la síntesis del ADN, por lo que es vital durante el
crecimiento.
•Previene la aparición de úlceras bucales y favorece el buen estado del cutis, retarda la
aparición de las canas, ayuda a aumentar la leche materna, protege contra los parásitos
intestinales y la intoxicación por comidas en mal estado.
•Es imprescindible en los procesos de división y multiplicación celular, por este motivo las
necesidades aumentan durante el embarazo (desarrollo del feto). En el embarazo las células se
multiplican rápidamente y se forma una gran cantidad de tejido. Esto requiere bastante ácido
fólico, razón por la que es frecuente una deficiencia de este elemento entre mujeres
embarazadas.
•Participa en el metabolismo del ADN y ARN y en la síntesis de proteínas. Es un factor
antianémico, porque es necesaria para la formación de las células sanguíneas, concretamente,
de los glóbulos rojos.
Vitaminas como Componentes
Estructurales
•Las vitaminas y los minerales juegan papeles vitales como componentes estructurales del
cuerpo, y son requeridos para el adecuado crecimiento, mantenimiento y reparación de todos
los tejidos del cuerpo.
•El calcio, el fósforo y el magnesio son algunos de los componentes minerales indispensables
de los huesos.
•La vitamina A ayuda a desarrollar y mantener humectados los tejidos epiteliales.
•Las vitaminas del grupo B en general funcionan solas o como componentes estructurales de
moléculas más complejas, en sistemas catalíticos donde habitualmente funcionan como
coenzimas en el metabolismo de carbohidratos, proteínas o aminoácidos, síntesis de DNA y
otras moléculas, maduración de células rojas, función de células nerviosas o reacciones de
oxidación-reducción.
•La vitamina B6 es la vitamina más importante para procesar los aminoácidos, los
componentes estructurales de todas las proteínas y algunas hormonas. La vitamina B6 ayuda a
sintetizar y a degradar muchos aminoácidos, y también se utiliza en la síntesis de hormonas
serotonina, melatonina y dopamina y en la formación de la hemoglobina en los glóbulos rojos.
Las Enzimas
Aprendizaje Esperado: “Comprender que
las enzimas son catalizadores biológicos
específicos que contribuyen a la realización
de los procesos celulares”
ENZIMAS o BIOCATALIZADORES
Enzimas. Naturaleza y acción
La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas.
Apoenzima (parte proteica)
Enzima
Cofactor (parte prostética)
Cofactor (inorgánico)
Coenzima (orgánico)
Mecanismo de acción: E + S
ES
E+P
Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes
aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el
sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el
sustrato y lo transforman en producto.
Es fundamental mantener la secuencia y estructura.
Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar
la actividad enzimática
Enzimas
Son catalizadores de gran eficiencia y especificidad.
Aceleran la aproximación de una reacción a su equilibrio.
Son muy específicas para los reactantes o sustratos,
sobre los cuales actúan.
El grado de especificidad del sustrato varía.
Las enzimas son proteínas, o bien proteínas +
cofactores.
Ciertas moléculas de RNA también presentan actividad
enzimática.
Las moléculas de sustrato se unen a la enzima en su sitio
activo.
El sitio activo es una hendidura un poco hidrofóbica.
Enzimas
Nomenclatura
Las enzimas reciben su nombre de acuerdo a la reacción
que catalizan.
Su nombre se forma añadiendo el sufijo –asa al nombre
del sustrato sobre el que actúan o bien al término que
describe las reacciones que catalizan.
Algunas enzimas como la tripsina y la quimotripsina aún
se conocen por sus nombres históricos.
Clasificación
Un comité de la Unión Internacional de Bioquímica publicó un
esquema de clasificación que asigna un número a cada enzima y
clasifica a las enzimas en 6 grupos de acuerdo a la clase general de
reacciones químicas que catalizan.
Las óxidorreductasas catalizan reacciónes de oxidación – reducción.
La mayor parte de estas enzimas se conocen como deshidrogenasas,
pero algunas de ellas son oxidasas, peroxidasa, oxigenasas o
reductasas.
Las transferasas catalizan reacciones de transferencia de grupos.
Muchas de ellas requieren la existencia de coenzimas. Estas enzimas
o sus coenzimas son sustituídas en forma covalente por una porción
de la molécula de sustrato.
Las hidrolasas catalizan la hidrólisis. Son una clase especial de
transferasas, el agua les sirve como un receptor del grupo transferido.
Clasificación
Las liasas catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no
oxidante, o la lisis de un sustrato en reacciones que generan un enlace
doble. En dirección inversa, las liasas catalizan la adición de un
sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato. Una liasa que
cataliza una reacción de adición en las células se denomina sintasa.
Las isomerasas catalizan reacciones de isomerización. Debido a que
estas reacciones tienen un solo sustrato y un producto, son por lo
regular reacciones enzimáticas más sencillas.
Las ligasas catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en
reacciones sintéticas que requieren el ingreso de la energía química
potencial de un nucleósido trifosfato, como el ATP. A las ligasas se les
da el nombre de sintetasas.
Isoenzimas
Las isoenzimas son distintas formas moleculares de una misma
enzima.
La principal característica de las isoenzimas es que deben tener la
misma especificidad de sustrato.
Cofactores
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de
sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores.
Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++,
Mn++, Zn++ etc.
Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.
Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
Grupos prostéticos
•Cuando los cofactores y las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente a la
enzima se llaman grupos prostéticos.
•La forma catalíticamente activa de la
enzima, es decir, la enzima unida a su
grupo prostético, se llama holoenzima.
¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas
en los seres vivos.
 Las enzimas son catalizadores biologicos muy potentes y
eficaces,como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan indefinidamente.
 Las enzimas son catalizadores específicos.
 Las
enzimas
se
clasifican
en:
Oxidorreductasas,
Transferasas,Hidrolasas, Liasas, Isomerasas, Ligasas
Enzimas participantes en el proceso digestión
Proceso químico complejo en el que enzimas catalizan la degradación de
macromoléculas de alimento en otras más pequeñas. Desdoblamiento de
los
nutrientes para
transformarlos en moléculas simples
Enzima
Actúa sobre
Ptialina
Los almidones.
Amilasa
Los almidones y los
azúcares.
Pepsina
Las proteínas.
Lipasa
Las grasas.
Lactasa
La lactosa de la leche.
Proporciona
Mono y disacáridos.
Glucosa.
Péptidos y
aminoácidos.
Se produce en
La boca (glándulas salivares).
El estómago y páncreas.
El estómago.
Acidos grasos y glicerina.
Páncreas e intestino.
Glucosa y galactosa.
Intestino (su producción
disminuye con el
crecimiento).
Factores que afectan a las enzimas
Efecto del pH del medio en la actividad de las
enzimas.
Efecto de la temperatura
enzimas.
en la actividad de las
Efecto de los cofactores en la actividad enzimatica.
Efecto del pH
 Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga
eléctrica positiva, negativa o neutra.
Ejemplos :
 Pepsina gástrica tiene un pH optimo de 2
 Ureasa tiene un pH optimo de 7
 Arginasa tiene un pH optimo 10.
Efecto de la temperatura

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones
químicas:
 La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se
llama temperatura óptima (37·C)
 ¿Qué ocurre a bajas temperaturas y a altas temperaturas?
Efectos de los cofactores
 A veces, un enzima requiere para su función la
presencia de sustancias no proteicas que colaboran en
la catálisis: los cofactores.
 Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores.
 Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama
coenzima
Mecanismo de actuación
enzimática:
1) Se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este
complejo.
3) Los restos de los aminoácidos que
configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello
debilitan los enlaces necesarios
para que la reacción química se
lleve a cabo a baja temperatura y
no se necesite una elevada
energía de activación.
productos
sustrato
Enzima
Enzima inactiva
Centro activo
4) Los productos de la reacción se
separan del centro activo y la
enzima se recupera intacta para
nuevas catálisis.
5) Las coenzimas colaboran en el
proceso; bien aportando energía
(ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catálisis enzimática
Coenzima
Especificidad
• Las moléculas del sustrato se unen a un sitio
particular en la superficie de la enzima,
denominado sitio activo, donde tiene lugar la
catálisis. La estructura tridimensional de este
sitio activo, donde solo puede entrar un
determinado sustrato es lo que determina la
especificidad de las enzimas.
• Las enzimas suelen ser muy específicas tanto
del tipo de reacción que catalizan como del
sustrato involucrado en la reacción.
• La forma, la carga y las características
hidrofílicas / hidrofóbicas del sitio activo y los
sustratos son los responsables de dicha
especificidad.
Estructura de la acción enzimatica
 La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir
la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se
convierte en uno o más productos (P).
 El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamado sitio activo.
Enzimas. Clasificación
denominación
función
1. Oxidorreductasas
Reacciones de oxidación-reducción
2. Transferasas
Transferencia de un grupo funcional.
3. Hidrolasas
Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O
4. Liasas
Ruptura no hidrolítica de enlaces
5. Isomerasas
Transformación en su isómero
6. Ligasas
Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)
Coenzimas I
Naturaleza nucleotídica:
•AMPc (AMP cíclico). Interviene en la transducción de señales. 2º
mensajero.
•ATP (moneda energética). También GTP, UTP, ...
•NAD (nicotín-adenín dinucleótido): vitamina PP y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•FAD (flavín-adenín dinucleótido): vitamina B2 y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•Coenzima A o CoA (adenosín difosfato y vitamina B5. Interviene en
reacciones de descarboxilación y en transferencias de grupos acilo.
Coenzimas II
Naturaleza vitamínica: solubles en agua e insolubles en agua
nombre
B2
PP
B5
B1
C
A
función
Oxido-reducción
Oxido-reducción
hipovitaminosis
Dermatosis y estomatitis.
Pelagra, diarrea y demencia.
Transferencia de carboxilo
Fatiga y náuseas.
Transferencia de aldehído
Beriberi: neuritis y cardiopatía.
Hidroxilación, inmunidad y
antioxidante
Escorbuto (hemorragia de
encías) e infecciones.
Síntesis de pigmentos de retina Xeroftalmia, ceguera nocturna.
D
Metabolismo de Ca y P
Raquitismo.
K
Coagulación sanguínea
Hemorragias.
E
Antioxidante y esterilidad Esterilidad y anemia.